Ácido aspártico

compuesto químico

El ácido aspártico o su forma ionizada, el aspartato (símbolos Asp y D) es uno de los veinte aminoácidos con los que las células forman las proteínas. En el ARN se encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su fórmula química es HO
2
CCH(NH
2
)CH
2
CO
2
H
.

 
Ácido aspártico
Asparaginsäure - Aspartic acid.svg
Estructura química.
L-aspartic-acid-3D-sticks2.png
Modelo tridimensional.
Nombre IUPAC
Ácido 2-aminobutanodioico
General
Símbolo químico Asp, D
Fórmula estructural Imagen de la estructura
Fórmula molecular C4H7NO4 
Identificadores
Número CAS 56-84-8[1]
ChEBI 17053
ChemSpider 5745
DrugBank DB00128
PubChem 5960
Propiedades físicas
Densidad 1700 kg/m3; 1.7 g/cm3
Masa molar 133,10 g/mol
Punto de fusión 543,15 K (270 °C)
Punto de descomposición 597,15 K (324 °C)
Propiedades químicas
Acidez 1=1,990; 2=3,900 3=10,002 pKa
Solubilidad en agua 0,45 g/100 ml
Familia Aminoácido
Esencial No
Codón GAU, GAC
Punto isoeléctrico (pH) 2,85
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
[editar datos en Wikidata]

A pH fisiológico, tiene una carga negativa (es ácido); pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas. No es un aminoácido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosíntesis tiene lugar por transaminación del ácido oxalacético, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs.

Índice

DescubrimientoEditar

El ácido aspártico fue descubierto en 1827 por los químicos franceses Auguste-Arthur Plisson y Étienne Ossian Henry,[2]​ derivado de la asparagina, que había sido aislada a partir de jugo de espárragos en 1806, por ebullición con una base.[3]

MetabolismoEditar

Formación de aspartatoEditar

El aspartato no es esencial en mamíferos, siendo producido a partir del oxalacetato por una reacción de transaminación. También se sintetiza del dietil sodio eftalimidomalonato, (C
6
H
4
(CO)
2
NC(CO
2
Et)
2
).

Rutas metabólicas relacionadasEditar

El aspartato participa en la formación de glutamato a través de la glutamato-aspartato transaminasa citosólica.

El aspartato es también un metabolito del ciclo de la urea y participa en la gluconeogénesis.

 
Ciclo de la urea

InactivaciónEditar

El mecanismo de inactivación es la recaptación. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona está el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la célula glial está el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro. y relaciones.

ReceptoresEditar

Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrópicos y metabotrópicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato.

FuncionesEditar

El aspartato es uno de los aminoácidos que actúan como neurotransmisores. Su función como neurotrasmisor es de carácter excitatorio del SNC.

Véase tambiénEditar

ReferenciasEditar

  1. Número CAS
  2. Berzelius, Jöns Jakob; Öngren, Olof Gustaf (1839). Traité de chimie (en francés) 3. Brussels: A. Wahlen et Cie. p. 81. Consultado el 25 de agosto de 2015. 
  3. R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins, ed. The chemical composition of the proteins. Monographs on biochemistry. Part I. Analysis (2nd edición). London: Longmans, Green and Co. p. 112. Consultado el 18 de enero de 2010. 

BibliografíaEditar

  • Dunn, M. S.; Smart, B. W. “DL-Aspartic Acid”Organic Syntheses, Collected Volume 4, p.55 (1963). http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV4P0055.pdf
  • IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Retrieved on 2007-05-17.
  • Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
  • Philip E. Chen, Matthew T. Geballe, Phillip J. Stansfeld, Alexander R. Johnston, Hongjie Yuan, Amanda L. Jacob, James P. Snyder, Stephen F. Traynelis, and David J. A. Wyllie. 2005. Structural Features of the Glutamate Binding Site in Recombinant NR1/NR2A N-Methyl-D-aspartate Receptors Determined by Site-Directed Mutagenesis and Molecular Modeling. Molecular Pharmacology. Volume 67, Pages 1470-1484.

Enlaces externosEditar