6-aminohexanoato-oligómero endohidrolasa

La 6-aminohexanoato-oligómero endohidrolasa (EC 3.5.1.117) es una enzima que cataliza entre otras la siguiente reacción química

6-aminohexanoato-oligómero endohidrolasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 3.5.1.117
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
(N-6-aminohexanoil)n + H
2
O
6-aminohexanoaton-x + 6-aminohexanoatox

Por lo tanto, los sustratos de esta enzima son los oligómeros lineales o cíclicos de N-(6-aminohexanoil)-6-aminohexanoato con n>3 y H
2
O
; mientras que su producto son oligómeros de 6-aminohexanoato de cadena más corta.

La 6-aminohexnoato oligómero hidrolasa es una enzima dimérica responsable por la degradación de oligómeros lineales o cíclicos de 6-aminohexnoato con n>3 por medio de una reacción de tipo endo, escindiendo un enlace en el interior de la molécula, causando la formación de oligómeros de 6-aminohexanoato de cadena más corta. Este mecanismo la diferencia de la 6-aminohexnoato oligómero exohidrolasa, la cual utiliza un mecanismo exo, removiendo unidades de monómeros a partir del extremo N-terminal del oligómero.

Los dos polipéptidos que forman este complejo enzimático se encuentran codificados por un único gene el nylC. Estos polipéptidos posiblemente se generan por una escisión específica de la apoproteína entre Asn-266 y Thr-267.

ClasificaciónEditar

Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas, específicamente a aquellas hidrolasas que actúan sobre los enlaces carbono-nitrógeno diferentes a enlaces peptídicos; y más particularmente sobre las amidas lineales.

NomenclaturaEditar

El nombre sistemático para esta enzima es (6-aminohexanoil)-6-aminohexanoato amidohidrolasa. Otros nombres por los cuales se la conoce son 6-aminohexanoato oligómero hidrolasa. 6-aminohexanoate oligómero hidrolasa tipo endo. Nylon hydrolasa. Nylon-6 hidrolasa. Nylon-oligómero hidrolasa., NylC.

Papel biológicoEditar

Esta enzima forma parte del arsenal metabólico que le permite a algunas bacterias tales como la Flavobacterium sp. KI72, utilizar los residuos industriales derivados de la síntesis de Nylon-6 como fuente de carbono y nitrógeno. Esta enzima no es capaz de degradar la caprolactama, ni el dímero cíclico del 6-aminohexnoato, ni siquiera al dímero lineal, teniendo preferencia por las cadenas más largas de oligómeros lineales.

Véase tambiénEditar

ReferenciasEditar

  • Kakudo S, Negoro S, Urabe I, Okada H (1993). «Nylon oligomer degradation gene, nylC, on plasmid pOAD2 from a Flavobacterium strain encodes endo-type 6-aminohexanoate oligomer hydrolase: purification and characterization of the nylC gene product.». Appl Environ Microbiol 59 (11): 3978-80. PMID 8285701. 
  • Kinoshita S, Terada T, Taniguchi T, Takene Y, Masuda S, Matsunaga N, Okada H (1981). «Purification and characterization of 6-aminohexanoic-acid-oligomer hydrolase of Flavobacterium sp. Ki72.». Eur J Biochem 116 (3): 547-51. PMID 7262074. 
  • Negoro S, Kakudo S, Urabe I, Okada H (1992). «A new nylon oligomer degradation gene (nylC) on plasmid pOAD2 from a Flavobacterium sp.». J Bacteriol 174 (24): 7948-53. PMID 1459943.