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El citocromo b es la subunidad principal de los complejos transmembrana b6f y bc1 que forman parte de la cadena respiratoria de eucariotas y procariotas aeróbios.[1][2]

Citocromo b
1l0l opm.png
Identificadores
Símbolo Cytochrom_B_N
Pfam PF00033
InterPro IPR005797
PROSITE PDOC00171
SCOP 3bcc
TCDB 3.D.3
CDD cd00284
Familia OPM 3
Proteína OPM 3h1j

Índice

FunciónEditar

En las mitocondrias de los eucariotas y en los procariotas aeróbicos, el citocromo b es un componente del complejo III de la cadena respiratoria , también conocido como complejo bc1 o ubiquinol-citocromo c reductasa. En los cloroplastos y cianobacterias, existe una proteína análoga llamada citocromo b6, un componente de la plastoquinona-plastocianín reductasa , también conocida como complejo b6f. Estos complejos se encuentran involucrados en el transporte de electrones y la generación de ATP y por lo tanto juegan un rol vital en las células.

EstructuraEditar

Los citocromos b/b6[3][4]​ son proteínas integrales de membrana de aproximadamente 400 restos de aminoácidos que probablemente comprenden 8 segmentos transmembrana. En plantas y cianobacterias, el citocromo b6 se encuentra formado por dos subunidades codificadas por los genes petB y petD. Los citocromos b/b6 poseen dos grupos hemo unidos en forma no covalente, conocidos como b562 y b566. Se ha postulado que los ligandos de los átomos de hierro en estos grupos hemo son cuatro residuos de histidina altamente conservados.

Utilidad en filogenéticaEditar

La región del ADN mitocondrial que codifica para el citocromo b es comúnmente utilizada para determinar las relaciones filogenéticas entre organismos sobre la base de la variabilidad de su secuencia. Es considerada la más útil para determinar relaciones entre familias y géneros. Los estudios comparativos que involucran al citocromo b han resultado en nuevos esquemas de clasificación y han sido utilizados para asignar las nuevas descripciones de especies a los géneros conocidos, como así también para profundizar la comprensión de las relaciones evolutivas.[5]

Importancia clínicaEditar

En pacientes humanos, las mutaciones en el citocromo b resultan primariamente en intolerancia al ejercicio, aunque se han informado también patologías multisistémicas severas mucho más raras.[6]

Algunas mutaciones puntuales en el gen de citocromo b de Plasmodium falciparum y de Plasmodium berghei se relacionan con la resistencia a la droga antimalárica atovaquona.[7]

Genes humanosEditar

Los genes humanos que codifican para proteínas citocromo b incluyen a:

  • CYB5A – citocromo b5 tipo A (microsomal)
  • CYB5B – citocromo b5 tipe B (membrana mitocondrial externa)
  • CYBASC3 – citocromo b, dependiente de ascorbato 3
  • MT-CYB – citocromo b codificado en mitocondria

ReferenciasEditar

  1. Howell, N (agosto de 1989). «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». 2 29: 157-169. PMID 2509716. doi:10.1007/BF02100114. 
  2. Esposti, MD; De Vries, S; Crimi, ML; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A (julio de 1993). «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta 1143 (3): 243-271. PMID 8329437. doi:10.1016/0005-2728(93)90197-N. 
  3. Howell, N (1989). «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». J. Mol. Evol. 29 (2): 157-169. PMID 2509716. doi:10.1007/BF02100114. 
  4. Esposti, MD; Crimi, M; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A; De Vries, S (1993). «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta 1143 (3): 243-271. PMID 8329437. doi:10.1016/0005-2728(93)90197-N. 
  5. Castresana, J. (2001). «Cytochrome b Phylogeny and the Taxonomy of Great Apes and Mammals». Molecular Biology and Evolution 18 (4): 465-471. PMID 11264397. 
  6. Blakely, EL; Mitchell, AL; Fisher, N; Meunier, B; Nijtmans, LG; Schaefer, AM; Jackson, MJ; Turnbull, DM; Taylor, RW (julio de 2005). «A mitochondrial cytochrome b mutation causing severe respiratory chain enzyme deficiency in humans and yeast». FEBS J. 272 (14): 3583-3592. PMID 16008558. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04779.x. 
  7. Siregar, JE; Syafruddin, D; Matsuoka, H; Kita, K; Marzuki, S (junio de 2008). «Mutation underlying resistance of Plasmodium berghei to atovaquone in the quinone binding domain 2 (Qo(2)) of the cytochrome b gene». Parasitology International 57 (2): 229-232. PMID 18248769. doi:10.1016/j.parint.2007.12.002. 

Enlaces externosEditar