Complejo del citocromo b6f

El complejo del citocromo b6f o plastoquinol—plastocianina reductasa es un complejo enzimático propio de los cloroplastos y de las cianobacterias. Su misión es transferir electrones entre los fotosistemas I y II durante la fotosíntesis oxigénica; asimismo, participa en la formación del gradiente electroquímico de protones transmembrana al transferir protones del estroma al lumen de los tilacoides.

Complejo del citocromo b6f. Los límites de la bicapa lipídica se muestran como la línea roja y azul.

Está compuesto por cuatro subunidades: un citocromo b6 portando grupos hemo de bajo y alto potencial (bL y bH), un citocromo f con un hemo C covalentemente unido, una proteína ferro-sulfurada de Rieske (ISP) conteniendo un único centro [Fe2S2]; y la subunidad IV (proteína de 17 kDa).

En su estructura y funciones el complejo del citocromo b6f posee gran analogía con el complejo del citocromo bc1 de las mitocondrias y bacterias púrpuras fotosintéticas. Sin embargo, hay importantes diferencias entre ambos complejos:

  • El citocromo b de polipéptido de cadena única en el complejo del citocromo bc1 corresponde al citocromo b6 y a la subunidad IV en el complejo del citocromo b6f.
  • El citocromo f y el citocromo c1 no son homólogos.
  • El complejo del citocromob6f contiene cromóforos adicionales, clorofila a, β-caroteno y un atípico hemoci (hemo x), el último se une por un único enlace tioéter al citocromo b6

El complejo del citocromo b6f es responsable de la transferencia "no cíclica" (1) y "cíclica (2) de electrones entre dos transportadores redox móviles, plastoquinol (QH2) y plastocianina:


H2O fotosistema II QH2 Cyt b6f plastocianina fotosistema I NADP+ (1)
QH2 Cyt b6f plastocianina fotosistema I Q (2)

La transferencia de electrones está acoplada con la traslocación de protones a través de la membrana, y la generación de fuerza protón-motriz en la forma de un potencial electroquímico de protones que lleva a la síntesis de ATP.
Además se han determinado las estructuras del citocromo f y el complejo similar al bc1.
La ruta precisa para el flujo de protones y electrones a través del citocromo b6f, no se conoce completamente, aunque el mecanismo conocido como ciclo Q, explica este proceso.
En este mecanismo la plastohidroquinona (QH2)es oxidada, y uno de los dos electrones pasa a través de una cadena de transporte lineal hacia el fotosistema I, mientras que el otro electrón sigue una ruta cíclica que aumenta en número de protones bombeados a través de la membrana.
En la cadena de transporte electrónico lineal, la proteína de Rieske oxidada (FeSR)acepta un electrón de la plastohidroquinona y lo transfiere al citocromo f.Entonces, el citocromof transfiere el electrón a la plastocianina, una proteína de color azul que contiene cobre, que a su vez reduce al P700 oxidado del PSI. En la parte cíclica del proceso la plastosemiquinona transfiere el otro electrón a uno de los grupos hemo tipo b. liberando sus dos protones al lumen de la membrana.
El hemo tipo btransfiere su electrón a través del segundo hemo tipo b a una molécula de quinona oxidada, reduciéndola a la forma semiquinona cerca de la superficie del estroma del complejo.Otra secuencia similar de flujo electrónico reduce completamente la plastoquinona, que capta protones de la parte del estroma de la membrana y es liberada del complejo b6f como plastohidroquinona.
El resultado neto, tras dos secuencias del complejo, es que dos electrones son transferidos al P700, dos plastohidroquinonas son oxidadas a la forma quinona y una plastoquinona oxidada es reducida a hidroquinona y la transferencia de 4 protones desde la membrana del estroma hasta la mambrana del lumen.

Se han encontrado las estructuras cristalinas del complejo del citocromo b6f de Chlamydomonas reinhardtii y Mastigocladus laminosus.

ReferenciasEditar

  • Cramer, W.A., Martinez, S.E., Furbacher, P., Huang, D. and Smith, J.L. (1994). «The cytochrome b6f complex». Curr. Opin. Struct. Biol. 4: 536-544. 
  • Cramer, W.A., Zhang, H., Yan, J., Kurisu, G. and Smith, J.L. (2004). «Evolution of photosynthesis: time-independent structure of the cytochrome b6f complex». Biochemistry 43: 5921-5929. PMID 15147175. 
  • Schoepp, B., Chabaud, E., Breyton, C., Verméglio, A. and Popot, J.-L. (2000). «On the spatial organization of hemes and chlorophyll in cytochrome b6f. A linear and circular dichroism study». J. Biol. Chem. 275: 5275-5283. PMID 10681499. 
  • Stroebel, D., Choquet, Y., Popot, J.-L. and Picot, D. (2003). «An atypical haem in the cytochrome b6f complex». Nature 426: 413-418. PMID 14647374. 
  • Taiz L., E. Zeiger (2002). Fisiología vegetal/ Plant Physiology, 1. pp. 241-245. ISBN 978-84-8021-601-2. 

Enlaces externosEditar