4-Cresol deshidrogenasa

La 4-cresol deshidrogenasa (hidroxilante) (EC 1.17.99.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

4-cresol deshidrogenasa (hidroxilante)
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.17.99.1
Número CAS	66772-07-4
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

4-cresol + aceptor oxidado + H
2O $\rightleftharpoons$ 4-hidroxibenzaldehído + aceptor reducido

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son el 4-cresol, un aceptor de electrones, y agua; mientras que sus dos productos son 4-hidroxibenzaldehído y el aceptor de electrones reducido.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre grupos CH o CH
2 utilizando otros aceptores.

Nomenclatura

El nombre sistemático para esta clase de enzimas es 4-cresol:aceptor oxidorreductasa (metil-hidroxilante). Otros nombres de uso común incluyen p-cresol–(aceptor) oxidorreductasa (hidroxilante), y p-cresol metilhidroxilasa.

Papel biológico

Esta enzima participa en la degradación biológica del tolueno y del xileno. Posee dos cofactores, FAD y citocromo c.

Estudios estructurales

Hasta el año 2007, se habían resuelto cuatro estructuras para esta clase de enzimas las cuales poseen los códigos 1DII, 1DIQ, 1WVE, y 1WVF de acceso a PDB.

Referencias

• Hopper DJ, Taylor DG (1977). «The Purification and Properties of p-cresol–(Acceptor) Oxidoreductase (Hydroxylating), a Flavocytochrome from Pseudomonas putida». Biochem. J. 167 (1): 155-62. PMC 1183632. PMID 588247. 
• McIntire W, Edmondson DE, Singer TP, Hopper DJ (1980). «8α-O-Tyrosyl-FAD: A New Form of Covalently Bound Flavin from p-Cresol Methylhydroxylase». J. Biol. Chem. 255 (14): 6553-5. PMID 7391034. 

• Datos: Q3599046