Diferencia entre revisiones de «Mioglobina»

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El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parte orgánica es la protoporfirina IX, formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno<ref>Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko. [http://books.google.es/books?id=HRr4MNH2YssC&pg=PA184&dq=anillo+tetrapirr%C3%B3lico.&hl=es&ei=rL97TKj5I4bOswaZjNWyDQ&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=10&ved=0CGgQ6AEwCQ#v=onepage&q=anillo%20tetrapirr%C3%B3lico.&f=false ''Bioquímica'']. Página 184. (http://books.google.es/)</ref> para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro grupos [[metilo]], dos grupos vinilo y dos cadenas de propionato.
El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar dos enlaces covalentes con dos nitrógenos y dos enlaces los cuales son enlaces no covalentes o coordinados con los otros dos nitrógenos y también con las hisitidinas presentes en la posición 6364 y 9493 las cuáles sostienen al anillo pirrólico, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo existe otra histidina (histidina distal). El átomo de hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
 
 
[[File:Mioglobina.jpg.png|thumb|La proteína mioglobina, descrita en primer lugar en 1973 por H.C. watson y john kendrew.PDB-ID: 1MNBEn esta representación de la estructura observamos un claro predominio de las estructuras secundarias α-hélice, concretamente 8 segmentos (representadas en cian) unidas mediante giros(magenta).El grupo prostético hemo o tetrapirrol cíclico(magenta) se asocia de manera no covalente a la hendidura hidrofóbica que se forma entre la hélices E y F cunado la proteína adopta su conformación nativa. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2, en color ocre) que se coordina con 4 átomos de nitrógeno de la poriforina, un N de la cadena lateral de la histidina proximal F8( HIS 93) y como 6º ligando un grupo hidroxilo (OH, oxígeno en rojo), cerca de éste último ligando observamos la histidina distal (HIS 93).]]
 
https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Mioglobina.jpg.png
 
 
Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
 
La hemoglobina es una proteína alostérica. La unión del O<sub>2</sub> a una subunidad de hemoglobina induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades, incrementando su afinidad por el O<sub>2</sub>. Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. Por el contrario, la unión del O<sub>2</sub> a la mioglobina no es cooperativa. Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de unión del oxígeno para ambas proteínas, donde la saturación (Y) es la fracción de centros de unión de oxígeno ocupados y puede oscilar desde 0 (cuando todos los centros están vacíos) hasta 1 (cuando todos los centros están ocupados); y pO<sub>2</sub> es la presión parcial de oxígeno.
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