Diferencia entre revisiones de «Nitrogenasa»

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== Generalidades ==
La nitrogenasa es, en realidad, un complejo catalítico que consiste de dos unidades proteicas diferentes conocidas como dinitrogenasa y reductasa de dinitrogenasa. La reducción biológica de nitrógeno molecular es llevada a cabo únicamente por microorganismos procariotas. Entre las [[bacteria]]s, la actividad de [[fijación de nitrógeno]] se encuentra distribuida entre [[eubacteria]]s y [[arquebacteria]]s y entre [[heterótrofo]]s y [[autótrofos]]. Estos organismos recuperan y reutilizan el nitrógeno soluble biológicamente, amoniaco, aminoacidosaminoácidos y nucleotidosnucleótidos, esto permite mantener el ciclo del nitrógeno en su gran totalidad, los animales usan las plantas como fuente de aminoacidosaminoácidos y amoniaco al consumirlas ya que estos recuperan estas moléculas del suelo.
 
Mientras que el equilibrio de formación del amoníaco a partir de [[hidrógeno]] y [[nitrógeno]] moleculares tiene una [[entalpía de formación]] negativa (<math> \Delta H^{0} = -45.2 \ \mathrm{kJ} \, \mathrm{mol^{-1}} \; \mathrm{NH_3} </math>), la [[energía de activación]] necesaria para que la reacción se lleve a cabo es demasiado elevada para ocurrir en tiempos cortos sin la asistencia de un catalizador (<math> E_A = 420 \ \mathrm{kJ} \, \mathrm{mol^{-1}} </math>).<ref>Modak, J. M., 2002, Haber Process for Ammonia Synthesis, ''Resonance''. 7, 69-77.</ref>
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Además de [[agente reductor|agentes reductores]], tales como la [[ditionita]] ''[[in vitro]]'', o la [[ferredoxina]] o [[flavodoxina]] ''[[in vivo]]'', la reducción enzimática del nitrógeno molecular a amoníaco también precisa de un ingreso adicional de energía para superar la barrera energética, esta energía se obtiene por la [[hidrólisis]] de [[Adenosín trifosfato|ATP]].
 
Existen dos procesos metabolicosmetabólicos convolucrados el cual sus productos se utilizan como precursores y del mismo modo como intermediarios para llevar a cabo la fijación de nitrógeno molecular, siendo el ATP y una serie de pares de electrones.
 
El balance entre nitrógeno molecular y nitrógeno fijado proporciona a los organismos que transforman el nitrato en nitrógeno en un proceso llamado desnitrificacion en condiciones anaerobicasanaeróbicas, al ocupar nitrito como aceptor de electrones.
 
==Estructura y función==
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=== Dinitrogenasa reductasa ===
Es un dimero formado por dos sub unidades idénticas, con un centro metálico de [Fe<sub>4</sub>S4] con un peso de 60-66KDa. Es una proteína constituda por Fe y su función consiste en transferir electrones de un agente reductor como lo son la ferridoxina, flavodoxina a la dinitrogenasa reductasa, requeriendo de energiaenergía que proviene de la hidrolisis de ATP, la tranferencia de electrones se ve facilitada debido a la distorcion de la estructura al acercar los dos componentes lo más posible por lo que puede ser oxidado y reducido y principalmente es donde se une el ATP.
 
=== Dinitrogenasa ===
Es un heterotretamero que consiste de dos unidades con un peso de 240-250kDa conteniendo dos clusters Fe-S que se les conoce como P-cluster, contiene hierro y molbdeno el cual su centro redox lo forman 2 Mo, 32Fe y 30 S por tetramero, dando en conjunto al factor hierro y azufre. Tiene dos sitios de unionunión para la nitrogenasa reductasa y permite que los 8 electrones necesitados para la fijación se pasen de uno a uno creando un ciclo y es donde la molécula de ATP se crea para que luego se hidrolise.
 
=== P-cluster ===
Está formado por (Fe<sub>8</sub>S<sub>7</sub>) dividido en dos estructuras cubicascúbicas de [Fe<sub>4</sub>S<sub>3</sub>] unido a un enlace de sulfuro y 6 cisteinas.
 
=== Cofactor FeMo ===
El conjunto de las dos componentes forman el cofactor FeMo y es donde cataliza la conversionconversión de nitrógeno molecular a amoniaco. Los electrones del Fe entran al componente FeMo que están unidos por tres ligantes sulfuro dado el himidazole de una histidina resultante al que se une por un ligante bidentado de homocitrato. Las distanciancias entre Fe –S es 2.32Å, Fe-Fe es 2.64Å y Fe- Mo es 2.73Å
 
La enzima está formada por un heterotetrámero llamado proteína MoFe (porque contiene molibdeno y hierro), que se asocia momentáneamente a un homodímero, la proteína Fe. Los [[electrón|electrones]] necesarios para la reducción del nitrógeno son suministrados a la nitrogenasa mientras se encuentra asociada a la proteína Fe reducida (unida a nucleótido). El heterocomplejo sufre varios ciclos de asociación y desasociación para conseguir la transferencia de un único electrón, paso que es el que limita la velocidad de la reducción del nitrógeno.{{Citation needed|date=June 2012}}. El ATP suministra la energía necesaria para conducir la transferencia de electrones desde la proteína Fe a la proteína MoFe. El [[potencial de reducción]] de cada electrón transferido a la proteína MoFe es suficiente para romper uno solo de los enlaces químicos en la molécula de dinitrógeno, aunque aún no se ha demostrado cuantos ciclos son necesarios para convertir una molécula de N<sub>2</sub> en amoníaco. La nitrogenasa, finalmente, enlaza a cada átomo de nitrógeno con tres átomos de hidrógeno para formar [[amoníaco]] (NH<sub>3</sub>), el que luego es combinado con [[glutamato]] para formar [[glutamina]]. La reacción de la nitrogenasa produce además [[hidrógeno]] molecular como subproducto.