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Línea 35: }} La '''mioglobina''' es una [[hemoproteína]] [[músculo\|muscular]], estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la [[hemoglobina]].<ref>{{Cita publicación\|url=http://www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_abstract&pid=S0370-39082017000200174&lng=en&nrm=iso&tlng=es\|título=The interdisciplinarity of lightning\|apellidos=Torres-Sánchez\|nombre=Horacio\|apellidos2=Torres-Sánchez\|nombre2=Horacio\|fecha=March 2017\|publicación=Revista de la Academia Colombiana de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales\|volumen=41\|número=159\|páginas=174–186\|fechaacceso=16 de mayo de 2018\|issn=0370-3908\|doi=10.18257/raccefyn.475}}</ref><ref>{{Cita publicación\|url=http://repositorio.utmachala.edu.ec/bitstream/48000/7726/1/campoverde.pdf\|título=Análisis bioquímico de orina en paciente deportista con hemoglobinuria inducida por ejercicio extenuante\|apellidos=Campoverde Jiménez\|nombre=Erasmo Javier\|fecha=2016\|publicación=Español\|fechaacceso=16 de mayo de 2018\|en=Pag. XI\|doi=\|pmid=}}</ref> Es una [[proteína]] relativamente pequeña constituida por una cadena [[polipéptido\|polipeptídica]] de 153 residuos [[aminoácido\|aminoácidos]] y por un grupo [[hemo]] que contiene un [[átomo]] de [[hierro]]. La función de la mioglobina es almacenar [[oxígeno molecular\|oxígeno]]. Menos comúnmente se lale ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el [[músculo esquelético]] y en el [[músculo cardíaco]], donde se requieren grandes cantidades de O<sub>2</sub> para satisfacer la demanda energética de las contracciones. La mioglobina fue la primera proteína cuya ~~estructura~~estrucura tridimensional se determinó experimentalmente. En 1958, [[John Kendrew]] y sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleando [[cristalografía de rayos X]] de alta resolución. Por este descubrimiento, John Kendrew obtuvo en 1962 el [[Premio Nobel de Química]], compartido con [[Max Perutz]] Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los [[aminoácido]]s [[hidrófobo]]s se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de [[hélice alfa]]; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.

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