Diferencia entre revisiones de «Mioglobina»
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[[File:La proteína mioglobina.png|thumb|La proteína mioglobina, descrita en primer lugar en 1973 por H.C. watson y john kendrew.PDB-ID: 1MNBEn esta representación de la estructura observamos un claro predominio de las estructuras secundarias α-hélice, concretamente 8 segmentos (representadas en cian) unidas mediante giros(magenta).El grupo prostético hemo o tetrapirrol cíclico(magenta) se asocia de manera no covalente a la hendidura hidrofóbica que se forma entre la hélices E y F cuando la proteína adopta su conformación nativa. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2, en color ocre) que se coordina con 4 átomos de nitrógeno de la poriforina, un N de la cadena lateral de la histidina proximal F8( HIS 93) y como 6º ligando un grupo hidroxilo (OH, oxígeno en rojo), cerca de éste último ligando observamos la histidina distal (HIS 93).]]
▲ Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
La hemoglobina es un proteína alostérica. La unión del O<sub>2</sub> a una subunidad de hemoglobina induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades, incrementando su afinidad por el O<sub>2</sub>. Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. Por el contrario, la unión del O<sub>2</sub> a la mioglobina no es cooperativa. Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de unión del oxígeno para ambas proteínas, donde la saturación (Y) es la fracción de centros de unión de oxígeno ocupados y puede oscilar desde 0 (cuando todos los centros están vacíos) hasta 1 (cuando todos los centros están ocupados); y pO<sub>2</sub> es la presión parcial de oxígeno.
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