Diferencia entre revisiones de «Mioglobina»

El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar dos enlaces covalentes con dos nitrógenos y dos enlaces los cuales son enlaces no covalentes o coordinados con los otros dos nitrógenos y también con las histidinas presentes en la posición 64 y 93 las cuales sostienen al anillo pirrólico, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo existe otra histidina (histidina distal). El átomo de hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3).

 

[[File:La proteína mioglobina.png|thumb|La proteína mioglobina, descrita en primer lugar en 1973 por H.C. watson y john kendrew.PDB-ID: 1MNBEn esta representación de la estructura observamos un claro predominio de las estructuras secundarias α-hélice, concretamente 8 segmentos (representadas en cian) unidas mediante giros(magenta).El grupo prostético hemo o tetrapirrol cíclico(magenta) se asocia de manera no covalente a la hendidura hidrofóbica que se forma entre la hélices E y F cuando la proteína adopta su conformación nativa. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2, en color ocre) que se coordina con 4 átomos de nitrógeno de la poriforina, un N de la cadena lateral de la histidina proximal F8( HIS 93) y como 6º ligando un grupo hidroxilo (OH, oxígeno en rojo), cerca de éste último ligando observamos la histidina distal (HIS 93).]]