Diferencia entre revisiones de «Aconitasa»

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A pesar de presentar numerosas similitudes estructurales con la aconitasa citosólica, los dominios poseen una configuración diferente. En el dominio 1, se observa un plegamiento diferente para la región N-terminal (residuos del 1 al 33) al comparar las dos proteínas y, a su vez,el linker joining en la aconitasa citosólica (593 a 654) es más largo que en la mitocondrial (513 a 536), y además se encuentra más estructurado. Además, cuando se compara con la aconitasa mitocondrial, en la aconitasa citosólica aparecen inserciones en diferentes dominios: tres en el dominio 1, dos en el dominio 3 y una en el dominio 4 otra más es. Por lo tanto, las estructuras tridimensionales de estas dos [[isoenzima]]s son significativamente distintas.<ref>{{Cita publicación|url=http://dx.doi.org/10.1016/s0968-0004(96)10069-4|título=The aconitase family: three structural variations on a common theme|apellidos=Gruer|nombre=Megan J.|apellidos2=Artymiuk|nombre2=Peter J.|fecha=1997-01|publicación=Trends in Biochemical Sciences|volumen=22|número=1|páginas=3–6|fechaacceso=17 de octubre de 2018|issn=0968-0004|doi=10.1016/s0968-0004(96)10069-4|pmid=|apellidos3=Guest|nombre3=John R.}}</ref>
 
=== Aconitasa bacterialbacteriana ===
Al igual que la mAcn, la aconitasa bacteria (AcnB) es una enzima principal en el [[ciclo de Krebs]] que posee una función secundaria. En la bacteria ''[[Escherichia coli]]'', se demostró que la AcnB es un regulador de la expresión genética. En ''[[Salmonella enterica]]'', la AcnB inicia un proceso regulador para controlar la biosíntesis de flagelos mediante una interacción del ftsH transcript, un factor sigma alternativo de la [[RNA polimerasa]].
 
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