Diferencia entre revisiones de «Mioglobina»
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Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el [[músculo esquelético]] y en el [[músculo cardíaco]], donde se requieren grandes cantidades de O<sub>2</sub> para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La mioglobina fue la primera [[proteína]] a la que se determinó su estructura tridimensional por [[cristalografía de rayos X]] en [[1957]]. Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los [[aminoácido]]s [[Hidrófobo|hidrofóbicos]] se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-hélice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.▼
La Mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su estructura tridimensional. En 1958, [[John Kendrew]] y sus colegas satifactoriamente determinaron la estructura de la Mioglobina mediante [[Cristalografía de rayos X]] de alta resolución. Por este descibrimiento, John Kendrew ganó en 1962 el [[Premio Nobel de Química]], el cual compartió con [[Max Perutz]]
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Dentro de una cavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el [[grupo hemo|grupo prostético hemo]]. Esta unidad no [[Polipéptido|polipeptídica se]] encuentra unida de manera no [[Enlace covalente|covalente]] a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O<sub>2</sub> de la proteína.
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