Diferencia entre revisiones de «Mioglobina»

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Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el [[músculo esquelético]] y en el [[músculo cardíaco]], donde se requieren grandes cantidades de O<sub>2</sub> para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
 
La Mioglobinamioglobina fue la primera [[proteína]] a la que se determinó su estructura tridimensional. En 1958,por [[Johncristalografía Kendrewde rayos X]] yen sus[[1957]]. colegasEs satifactoriamenteuna determinaronproteína laextremadamente estructuracompacta dey globular, en la Mioglobinaque mediantela [[Cristalografíamayoría de rayoslos X[[aminoácido]]s [[Hidrófobo|hidrofóbicos]] se encuentran en el interior y muchos de altalos resoluciónresiduos polares expuestos en la superficie. PorAlrededor estedel descubrimiento,78% Johnde Kendrewla ganóestructura ensecundaria 1962tiene eluna [[Premioconformación Nobelde a-hélice; de Química]]hecho, elexisten cualocho compartiósegmentos conde [[Maxa-hélice Perutz]]en la mioglobina, designados de la A a la H.
 
Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los [[aminoácido]]s [[Hidrófobo|hidrofóbicos]] se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-hélice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.
 
Dentro de una cavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el [[grupo hemo|grupo prostético hemo]]. Esta unidad no [[Polipéptido|polipeptídica se]] encuentra unida de manera no [[Enlace covalente|covalente]] a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O<sub>2</sub> de la proteína.