Diferencia entre revisiones de «NADH deshidrogenasa»
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{{Ficha de enzima
La '''NADH deshidrogenasa''', '''NADH:ubiquinona oxidorreductasa''' (EC 1.6.5.3) o '''complejo I''' es un gran [[complejo multienzimático]] que cataliza la transferencia de [[electrón|electrones]] del [[NADH]] al [[coenzima Q]] en la [[cadena respiratoria]].▼
| Nombre = NADH deshidrogenasa
| EC_number = 1.6.99.3
| CAS_number = 9079-67-8
| IUBMB_EC_number = 1/6/99/3
| GO_code =
| image = NADH Dehydrogenase Electron Carriers Unlabeled.png
| width =
}}
▲La '''NADH deshidrogenasa''', '''NADH:ubiquinona oxidorreductasa'''
Es el mayor complejo de la cadena respiratoria; en los [[mamíferos]] consta de 45 cadenas [[polipéptido|polipeptídicas]], de las cuales, siete están codificadas por el [[genoma]] mitocondrial. Contiene [[FMN]] como grupo prostético y 8 cúmulos hierro-azufre.
Su estructura tienen forma de "L" con un gran dominio en la membrana (con alrededor de 60 hélices transmembrana) y un dominio periférico hidrófilo donde se produce la [[Reducción-oxidación|reducción]] del NADH.
▲[[Archivo:NADH Dehydrogenase Electron Carriers Unlabeled.png|thumb|left|Estructura de la NADH deshidrogenasa; la membrana interna [[mitocondria]]l queda en la parte inferior de la figura.]]
Constituye el punto de entrada a la [[cadena respiratoria|cadena de transporte electrónico]] en las [[bacteria]]s y en la membrana interna de las [[mitocondria]]s de las [[célula]]s [[Célula eucariota|eucariota]]. La transferencia [[electrón]]ica se inicia mediante la [[oxidación]] del [[NADH]] ya que sus dos electrones son transferidos simultáneamente a un [[FMN]] unido no covalentemente a la [[enzima]], y desde allí, a través de una serie de clusters Fe-S (transportadores de electrones capaces de aceptar un electrón por ciclo) al aceptor final, la [[coenzima Q]] (ubiquinona, transportador electrónico [[liposoluble]]) o a aceptores artificiales como [[ferrocianuro]] o [[rutenio (III) hexaamina]].<ref>Carroll J, Fearnley IM, Shannon RJ, Hirst J, Walker JE: Analysis of the subunit composition of complex I from bovine heart mitochondria. ''Mol Cell Proteomics'' 2003, 2:117-126.</ref><ref>Dupuis A, Prieur I, Lunardi J: Toward a characterization of the connecting module of complex I. ''J Bioenerg Biomembr'' 2001, 33:159-168.</ref>
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== Referencias ==
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[[Categoría:Enzimas]]
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