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| caption = Modelo mostrando la conformación helicoidal ([[Hélice_alfa|hélices alfa]]) de dominiosla cadena helicoidalespolipeptídica en la mioglobina.
| HGNCid = 6915
| Símbolo = MB
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La '''mioglobina''' es una [[hemoproteína]] [[músculo|muscular]], estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la [[hemoglobina]],. esEs una [[proteína]] relativamente pequeña constituida por una cadena [[polipéptido|polipeptídica]] de 153 residuos [[aminoácido|aminoacídicosaminoácidos]] quey contienepor un grupo [[hemo]] conque contiene un [[átomo]] de [[hierro]], y. cuyaLa función esde la demioglobina es almacenar y transportar [[oxígeno molecular|oxígeno]]. TambiénMenos comúnmente se denominala ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular.
 
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el [[músculo esquelético]] y en el [[músculo cardíaco]], donde se requieren grandes cantidades de O<sub>2</sub> para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
 
La Mioglobinamioglobina fue la primera proteína acuya laestructura quetridimensional se determinó su estructura tridimensionalexperimentalmente. En 1958, [[John Kendrew]] y sus colegas satifactoriamente determinaron la estructura de la Mioglobinamioglobina medianteempleando [[Cristalografíacristalografía de rayos X]] de alta resolución. Por este descubrimiento, John Kendrew ganóobtuvo en 1962 el [[Premio Nobel de Química]], el cual compartiócompartido con [[Max Perutz]]
 
Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los [[aminoácido]]s [[Hidrófobo|hidrofóbicoshidrófobo]]s se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-[[hélice alfa]]; de hecho, existen ocho segmentos de a-hélice alfa en la mioglobina, designados decon lalas letras A a la H.
 
Dentro de una cavidad hidrofóbicahidrófoba de la proteína se encuentra el [[grupo hemo|grupo prostético hemo]]. Esta unidad no [[Polipéptido|polipeptídica se]] se encuentra unida de manera no [[Enlace covalente|covalente]] a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O<sub>2</sub> de la proteína.
 
La mioglobina y el [[citocromo]] B562, forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de [[electron]]es y la [[fotosíntesis]]. Estas proteínas poseen como grupo prostético un Tetrapirroltetrapirrol cíclico o grupo Hemhem, o Hemohemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe<sup>+2</sup>). En el caso del citocromo la [[oxidación]] y [[Reducción-oxidación|reducción]] del [[átomo]] de hierro son esenciales para la actividad biológica. ParaPor el contrario, la actividad biológica de mioglobina y la hemoglobina lase oxidaciónpierde delsi se oxida el Fe<sup>+2</sup> destruye su actividad biológica.
En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección aal laresiduo de histidina HisF8. La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del Hemhemo.
 
Este movimiento en el anillode HemHisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, en donde éste se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de [[Adenosín trifosfato|ATP]].
 
== Unión del oxígeno al grupo hemo ==
La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende de la presencia de un componente no polipeptídico, denominadodel grupo hemo., Esteque grupoademás confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su color característico. Acolor las unidades no polipeptídicas que se requieren para la actividad biológica de las proteínas se les denomina grupos prostéticosrojo. A las proteínas conjugadas sin su característico grupo prostético se les llama apoproteínas.
 
El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parte orgánica es la protoporfirina y estáIX, formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno<ref>Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko. [http://books.google.es/books?id=HRr4MNH2YssC&pg=PA184&dq=anillo+tetrapirr%C3%B3lico.&hl=es&ei=rL97TKj5I4bOswaZjNWyDQ&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=10&ved=0CGgQ6AEwCQ#v=onepage&q=anillo%20tetrapirr%C3%B3lico.&f=false ''Bioquímica'']. Página 184. (http://books.google.es/)</ref> para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro grupos [[metilo]]s, dos vinilosgrupos vinilo y dos cadenas laterales de propionato.
El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar otros dos enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciónposiciones de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo, existe otra histidina (histidina distal) que previene que otras moléculas de hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidación del Fe<sup>2+</sup> a Fe<sup>3+</sup> y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el [[monóxido de carbono|monóxido de carbono (CO)]]. El átomo de hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
 
La hemoglobina es una proteína alostérica. La unión del O<sub>2</sub> a una subunidad de hemoglobina, induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades, incrementando su afinidad por el O<sub>2</sub>. Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. Por el contrario, la unión del O<sub>2</sub> a la mioglobina es no es cooperativa. Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de disociaciónunión del oxígeno para ambas proteínas, donde la saturación (Y) es la fracción de centros de unión de oxígeno ocupados y puede oscilar desde 0 (cuando todos los centros están vacíos) hasta 1 (cuando todos los centros están ocupados); y pO<sub>2</sub> es la presión parcial de oxígeno.
 
== Véase también ==
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