Dado que es el grupo funcional del [[aminoácido]] [[cisteína]], el grupo tiol desempeña un papel importante en los sistemas biológicos. Cuando los grupos tiol de dos residuos de cisteína (como en monómeros o unidades constituyentes) se acercan uno al otro durante el [[plegamiento de proteínas]], una reacción de oxidación puede crear una unidad de [[cistina]] con un [[enlace disulfuro]] (-S-S-). Estos pueden contribuir a la [[estructura terciaria]] de una proteína si las císteinas forman parte de una misma cadena peptídica o contribuir a la [[estructura cuaternaria]] de proteínas multiméricas formando fuertes enlaces covalentes entre diferentes cadenas de [[péptido]]s. Por ejemplo las cadenas pesadas y ligeras de los [[anticuerpo]]s se mantienen unidas por puentes disulfuro y los pliegues en el pelo rizado son producto de la formación de cistina. Los productos químicos utilizados en el alisamiento del cabello son reductores de puentes disulfuro de cistina a cisteína con grupos sulfhidrilo libres, mientras que los productos químicos utilizados en el cabello rizado son oxidantes que oxidan los grupos sulfhidrilo de la cisteína y forman puentes disulfuro de cistina. Los grupos sulfhidrilo en el [[sitio activo]] de una enzima pueden formar enlaces no covalentes con la enzima y el sustrato, lo que contribuye a la [[catálisis|actividad catalítica]]. Los residuos de cisteína del sitio activo son la unidad funcional en [[proteasa]]s de cisteína.
