Diferencia entre revisiones de «Luciferina (molécula)»
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: <math>\mathrm{FMNH_2 + O_2 + R\text{-}CHO \longrightarrow FMN + H_2O + R\text{-}COOH + h\nu}</math>
Esta reacción es catalizada por la luciferasa bacteriana, una [[Oxigenasa|mono-oxigenasa]] dependiente de flavina. Debido a que ésta oxida de forma simultánea el aldehído a ácido carboxílico, se trata de una oxidasa con función mixta. En todas estas bacterias es la luciferasa un heterodímero con 76±4 kDa. Se compone de una [[Subunidad proteica|subunidad]] α y una β (40-42 kDa; 37-39 kDa, respectivamente), que por separadas casi no tienen actividad.<ref name="Tu">Tu, SC. (2008): ''Activity coupling and complex formation between bacterial luciferase and flavin reductases''. In: ''Photochem Photobiol Sci'', '''7'''(2); 183–188; PMID 18264585; {{DOI|10.1039/b713462b}}</ref> El [[Sitio activo|sitio catalítico]] se encuentra probablemente en la subunidad α. La luciferasa es activa en un rango de pH de 6 a 8.5 (''Photobacterium phosphorerum'', ''V. fischeri) o 6 a 9.5 (''Benecka harveyi''), ''pero no en temperaturas sobre 30-35 ºC.<ref name="Shimo30" /> Una crsitalografía de ''Vibrio harveyi con resolución de 150 pm se llevó
[[Archivo:Luciferin bacterial reaction.svg|mini|left|upright=2|Transformación de luciferina bacteriana (FMNH<sub>2</sub>) bajo el uso de tetradecanal, en un aldehído de cadena larga. R: resto de <small>D</small>-ribosa, que en el átomo 5’-C está fosforilizado.]]
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