Diferencia entre revisiones de «Canal de sodio»
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=== Estructura proteica ===
Los canales de sodio están compuestos por una gran subunidad proteica alfa, la que puede asociarse con otras [[proteínas]] (subunidades beta). La parte central de un canal de sodio es la subunidad alfa, la expresión de esta en una célula es suficiente y necesaria para conducir sodio a través de la membrana. La subunidad beta cumple roles de modulación tanto en la activación como en la conducción de iones a través del canal
La subunidad alfa posee
El poro de conducción del canal se forma entre los segmentos S5 y S6 de cada uno de los dominios de la proteína (loop-P). En la región cercana a la porción extracelular se encuentra el filtro de selectividad, en esta zona el ión es deshidratado y seleccionado para atravesar la membrana plasmática
En la región de unión entre los dominios III y IV se encuentra la “partícula de inactivación” la cual es un motivo aminoacídico que inactiva rápidamente el canal luego de su apertura
=== Apertura (Gating) ===
Los canales de sodio dependientes de potencial poseen al menos tres estados: desactivado (cerrado), activado (abierto) e inactivado (cerrado). En estado normal los canales se encuentran en estado desactivado, en este estado el canal se encuentra cerrado a la conducción de iones 1. Cuando ocurre un cambio en el potencial de membrana, los sensores de potencial en el segmento S4 comienzan a moverse en el [[campo eléctrico]] de la membrana plasmática, una vez que los 4 segmentos S4 de cada uno de los dominios se encuentran en la posición activada, el canal se abre 7. La apertura del canal es de corta duración (aproximadamente 2-5 milisegundos) y una vez abierto el canal comienza el proceso de inactivación el cual consiste en la oclusión del poro en la cara intracelular producido por la partícula de inactivación (el segmento aminoacidico de unión entre los dominios III y IV). En este estado, el canal permanece abierto pero se encuentra en un estado de no conducción iónica por lo tanto en términos prácticos está cerrado 5
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