Diferencia entre revisiones de «Nicotinamida adenina dinucleótido»

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Esta coenzima actúa también dentro de la comunicación celular como precursora de la [[ADP-ribosa cíclica]]; que se produce a partir de {{fquim|NAD|+}} por ADP-ribosil ciclasas, siendo la coenzima un [[segundo mensajero]].<ref>{{cita publicación|autor=Guse AH |título=Biochemistry, biology, and pharmacology of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR) |publicación=Curr. Med. Chem. |volumen=11 |número=7 |páginas=847–55 |año=2004 |pmid=15078169 |doi=10.2174/0929867043455602}}</ref> Esta molécula actúa en la [[señalización de calcio]] liberando [[calcio]] de las reservas intracelulares.<ref>{{cita publicación|autor=Guse AH |título=Regulation of calcium signaling by the second messenger cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR) |publicación=Curr. Mol. Med. |volumen=4 |número=3 |páginas=239–48 |año=2004 |pmid=15101682 |doi=10.2174/1566524043360771}}</ref> Esto lo realiza abriendo y enlazando a una clase de canales de calcio llamados [[receptor de rianodina|receptores de rianodina]], que se encuentran localizadas en las membranas de los [[orgánulo]]s como el [[retículo endoplasmático]].<ref>{{cita publicación|autor=Guse AH |título=Second messenger function and the structure-activity relationship of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR) |publicación=FEBS J. |volumen=272 |número=18 |páginas=4590–7 |año=2005 |pmid=16156781 |doi= 10.1111/j.1742-4658.2005.04863.x}}</ref>
 
El {{fquim|NAD|+}} también es consumido por las [[sirtuina]]s, que son [[Histona deacetilasa|deacetilasas]] dependientes de NAD, como la [[Sir2]].<ref>{{cita publicación|autor=North B, Verdin E |título=Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases |publicación=Genome Biol |volumen=5 |número=5 |página=224 |año=2004 |pmid=15128440 |pmc=416462 |doi=10.1186/gb-2004-5-5-224}}</ref> Estas enzimas actúan transfiriendo un grupo [[acetilo]] de sus proteínas sustrato al frupogrupo ADP-ribosa del {{fquim|NAD|+}}; esto rompe la coenzima y libera nicotinamida y O-acetil-ADP-ribosa. Las sirtuinas más que todo parecen estar implicadas en la regulación de [[transcripción genética]] a través de histonas desacetilantes y la alteración de la estructura del [[nucleosoma]].<ref>{{cita publicación|autor=Blander G, Guarente L |título=The Sir2 family of protein deacetylases |publicación=Annu. Rev. Biochem. |volumen=73 |número= |páginas=417–35 |año=2004 |pmid=15189148 |doi=10.1146/annurev.biochem.73.011303.073651}}</ref> Sin embargo las proteínas no histonas pueden ser así mismo desacetilizadas por las sirtuinas. Estas actividades de las sirtuinas son particularmente interesantes debido a su importancia en la regulación del [[Senescencia|envejecimiento]].<ref>{{cita publicación|autor=Trapp J, Jung M |título=The role of NAD+ dependent histone deacetylases (sirtuins) in ageing |publicación=Curr Drug Targets |volumen=7 |número=11 |páginas=1553–60 |año=2006 |pmid=17100594}}</ref>
 
Otras enzimas dependientes de la NAD incluyen las [[ADN ligasa]]s bacterianas, que unen dos extremos del [[ADN]] usando {{fquim|NAD|+}} como un sustrato para donar un grupo de [[adenosín monofosfato]] (AMP) al fosfato 5' de un extremo de ADN. Este intermediario es entonces atacado por el grupo hidroxilo 3' del otro extremo de ADN, formando un nuevo [[enlace fosfodiéster]].<ref>{{cita publicación|autor=Wilkinson A, Day J, Bowater R |título=Bacterial DNA ligases |publicación=Mol. Microbiol. |volumen=40 |número=6 |páginas=1241–8 |año=2001 |pmid=11442824 |doi=10.1046/j.1365-2958.2001.02479.x}}</ref> Esto contrasta con las ADN ligasas [[Eukaryota|eucariontes]], que utilizan [[Adenosín trifosfato|ATP]] para formar el intermediario ADN-AMP.<ref>{{cita publicación|autor=Schär P, Herrmann G, Daly G, Lindahl T |título=A newly identified DNA ligase of ''Saccharomyces cerevisiae'' involved in ''RAD52''-independent repair of DNA double-strand breaks |publicación=Genes and Development |volumen=11 |número=15 |páginas=1912–24 |año=1997 |pmid=9271115 |doi=10.1101/gad.11.15.1912 |pmc=316416}}</ref>