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Las '''laminas ''' nucleares, también conocidas como [[filamento intermedio|filamentos intermedios de clase V]], son proteínas[[proteína]]s estructurales del [[núcleo celular|núcleo celular eucariótico]], y participan además en la [[Regulación de la expresión génica|regulación]] de la [[Transcripción genética|transcripción]]. A veces se les ha llamado también proteínas laminares. Interaccionan con ciertas proteínas de membrana para formar la [[lámina nuclear]], en la cara interior de la [[envoltura nuclear]]. Trabajan durante el desmantelamiento y la reconstitución de la [[envoltura nuclear]], que ocurren respectivamente al principio y al final de la [[mitosis]], y participan también en la ordenación geométrica de los [[poro nuclear|poros nucleares]].
== Tipos A y B ==
En las células [[Animalia|animales]], hay laminas de dos tipos, A y B, que se distinguen por longitud y [[Puntopunto isoeléctrico|p]]<nowiki/>unto isoeléctrico. Las células humanas para las laminas tienen tres genes relacionados que difieren en su regulación:
* Las laminas tipo B están presentes en todas las células. Las laminas B (B1 y B2) son expresadas por los genes LMNB1 y LMNB2, ubicados en las bandas cromosómicas 5q23 y 19q13, respectivamente.
* Las laminas tipo A se expresan sólo a partir de la gastrulación. La lamina A y la lamina C son las más comunes de éstas, y son [[Splicing alternativo|variantes de corte]] del gen LMNA, que se encuentra en la banda 1q21.
== Estructura y función ==
Estas proteínas se localizan en dos regiones del espacio nuclear, la [[lámina nuclear]] —una capa estructural proteica adyacente por su cara interior a la membrana nuclear interna— y distribuidadistribuidas por el [[nucleoplasma]], donde forma el «velo» nucleoplásmiconucleoplasmático.
Cuando se comparan las laminas acon los filamentos intermedios del [[hialoplasma|plasma extranuclear]], se observa que las laminas tienen 42 residuos aminoácidos de más (seis secuencias consecutivas de siete) en el pliegue 1b. El dominio cC-terminal contiene una señal de localización nuclear, un dominio tipo pliegue Ig, y en la mayoría de los casos una «caja» CaaX carboxilo-terminal que se encuentra isoprenilada y carboximetilada (la lamina C no tiene CaaX). La lamina A es procesada además para cortar sus últimos 15 restosúltimos residuos aminoácidos con su cisteína farnesilada.
Las laminas A y C forman homodímeros que se asocian cabeza contra cola.
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