Diferencia entre revisiones de «Plegamiento de Rossmann»
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[[Image:Rossmann-fold-1g5q.png|thumb|300px|Ejemplo de un plegamiento de Rossmann, un dominio estructural de una proteína decarboxilasa de la bacteria ''[[Staphylococcus epidermidis]]'' (PDB ID 1G5Q) unida al cofactor [[flavín mononucleótido]].]]
El '''plegamiento de Rossmann''' es un motivo estructural de [[proteína]]s de unión a [[nucleótido]]s, particularmente el cofactor [[nicotinamida adenina dinucleótido|NAD]].<ref>{{cita publicación | autor = Hanukoglu I | título = Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites | publicación = Biochem Mol Biol Educ | volumen=43 | número=3 | páginas=206-209 | año=2015 | pmid=25704928 | doi=10.1002/bmb.20849 }}</ref> La estructura está compuesta por tres o más [[lámina beta|láminas beta]] paralelas unidas por dos [[hélice alfa|hélices alfa]] en el orden topológico de beta-alfa-beta-alfa-beta. Debido a que cada plegamiento de Rossmann a veces puede unirse a un nucleótido, los dominios de unión a dinucleótidos como NAD constan de dos plegamientos de Rossmann emparejados que se unen cada uno un nucleótido o una fracción de la molécula del cofactor. Los plegamientos de Rossmann únicos pueden unirse mononucleótidos como el [[cofactor]] [[flavín mononucleótido|FMN]].
El motivo lleva su nombre en honor a Michael Rossmann quien fue el primero en señalar que este era un motivo frecuente en las proteínas de unión a nucleótido.<ref>{{cita publicación | autor = Rao S, Rossmann M | título = Comparison of super-secondary structures in proteins | publicación = J Mol Biol | volumen = 76 | número = 2 | páginas = 241–56 | año = 1973 | pmid = 4737475 | doi = 10.1016/0022-2836(73)90388-4}}</ref>
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