Diferencia entre revisiones de «Inhibidor enzimático»

Los inhibidores enzimáticos también son usados en la naturaleza y están implicados en la regulación del metabolismo. Por ejemplo, las enzimas en una [[ruta metabólica]] pueden ser inhibidas por los productos resultantes de sus respectivas rutas. Este tipo de [[retroalimentación negativa]] retarda el flujo a través de la ruta cuando los productos comienzan a acumularse y es una manera importante de mantener la [[homeostasis]] en una [[célula]]. Otros inhibidores enzimáticos celulares son [[proteína]]s que se unen específicamente e inhiben una diana enzimática. Esto puede ayudar a controlar enzimas que pueden ser dañinas para la célula, como las [[proteasas]] o [[nucleasas]]. Un buen ejemplo es el inhibidor de la [[ribonucleasa]], que se une a esta enzima en una de las [[interacciones proteína–proteína]] más fuertes conocidas.<ref>Shapiro R, Vallee BL. ''Interaction of human placental ribonuclease with placental ribonuclease inhibitor.'' Biochemistry. 1991 Feb 26;30(8):2246–55. ''(en inglés)'' PMID 1998683</ref> Como inhibidores enzimáticos naturales también cabe destacar los [[veneno]]s, que son usados como defensa contra los depredadores o como forma de matar a una presa.

 

Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no [[covalente]]s tales como los [[puentes de hidrógeno]], las [[interacciones hidrofóbicas]] y los [[enlace iónico|enlaces iónicos]]. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica. Al contrario de lo que ocurre con el [[Sustrato (bioquímica)|sustrato]] y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones químicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por [[Dilución (química)|dilución]] o por [[diálisis]].