Diferencia entre revisiones de «Proteína hierro-azufre»

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Las '''proteínas hierro-azufre''' son [[proteína]]s que se caracterizan por la presencia de centros hierro-azufre, que contienen varios grupos [[sulfuro]] unidos a centros deentre dos ay cuatro átomos de [[hierro]] en [[estado de oxidación|estados de oxidación]] variables. LosSe pueden encontrar centros hierro-azufre se encuentran en una variedad dediversas [[metaloproteína]]s, tales como la [[ferredoxina]], [[NADH deshidrogenasa]], [[hidrogenasa]]s, [[coenzima Q - citocromo c reductasa]], [[succinato deshidrogenasa|succinato-coenzima Q reductasa]] y [[nitrogenasa]].<ref>S. J. Lippard, J. M. Berg “Principles(1994) «Principles of Bioinorganic Chemistry”Chemistry». University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.</ref> Los centros de hierro-azufre son más conocidos por su papel en las reacciones de [[oxidación-reducción]] encomo elparte del [[cadena de transporte de electrones|transporte de electrones]] [[mitocondria]]l.: Tantotanto el complejo I como el complejo II de la [[fosforilación oxidativa]] tienen múltiples centros Fe-S. TambiénPoseen poseen muchastambién otras funciones, entre ellas la catálisis como enes el caso de la catálisis en la [[aconitasa]], la generación de radicales como en las enzimas dependientes de SAM, y como donantes de azufre en la [[biosíntesis]] del [[ácido lipoico]] y la [[biotina]]. Además, algunas proteínas Fe-S regulan la [[expresión génica]]. Las proteínas Fe-S son vulnerables al ataque del [[óxido nítrico]] biogénico.
 
==Estructura==
En casi todas las proteínas Fe-S, la disposición de los centrosátomos de Fe sones tetraédricostetraédrica y lossus ligandos son azufres de grupos tiolatotiol de los residuos de cisteina. LosCada gruposgrupo sulfuro poseenestablece dos o tres [[enlace de coordinación|enlaces de coordinación]] con hierro. Son comunes tres diferentes tipos diferentes de centros Fe-S con estas características.
 
===Centro 2Fe-2S===
[[Image:2Fe2S.png|right|220px]]
El más simple sistema polimetálico, el centro [Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub>], es el sistema polimetálico más simple y está constituido por dos iones de hierro enlazados amediante dos iones de azufre y [[enlace de coordinación|coordinados]] porcon cuatro ligandos de cisteína (Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub> en [[ferredoxina]]s), o porbien con dos cisteínas y dos [[histidina]]s (en las [[proteína de Rieske|proteínas de Rieske]]). LasEn proteínasla oxidadasforma oxidada, las proteínas contienen dos iones Fe<sup>3+</sup>, mientras que en la proteína reducida contiene solocontienen un Fe<sup>3+</sup> y un Fe<sup>2+</sup>. Estas especies existen enLos dos estados de oxidación, corresponden a (Fe<sup>III</sup>)<sub>2</sub> y Fe<sup>III</sup>Fe<sup>II</sup>.
 
===Centro 4Fe-4S===
UnaEsta es una estructura común que consta decon cuatro iones de hierro y cuatro de azufre ubicadoubicados todos ellos en los vértices de una estructura en forma deun [[cubo]]. Los centrosátomos de Fe son típicamenteestán coordinados típicamente por ligandos de cisteína. Las proteínas transportadoras de electrones [Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>] (como la ferredoxina) pueden ser a su vez subdivididassubdividirse en ferredeoxinas de bajo- potencial (de tipo bacteriano) y de alto potencial (HiPIP). Las ferredoxinas de bajo y alto potencial están relacionadas por el siguiente esquema redox:
 
[[Image:FdRedox.png|center|500px]]
 
El centro HiPIP, oscila entre [2FeFe<supsub>3+4</supsub>S<sub>4</sub>, 2Fe<sup>2+</sup>] (y Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub><sup>23+</sup>) y(respectivamente, [3Fe2Fe<sup>3+</sup>, Fe2Fe<sup>2+</sup>] (Fey [3Fe<subsup>43+</sub>S<sub>4</subsup>, Fe<sup>32+</sup>]). Los potenciales de este par redox varían de 0,4 a 0,1 V. En las ferrodoxinas bacterianas, el par de estados de oxidación es [ Fe<supsub>3+4</supsub>S<sub>4</sub>, 3Fe<sup>2+</sup>] (y Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub><sup>2+</sup>) y(correspondientes, respectivamente, a [2FeFe<sup>3+</sup>, 2Fe3Fe<sup>2+</sup>] (Fey [2Fe<subsup>43+</sub>S<sub>4</subsup>, 2Fe<sup>2+</sup>]). Los potenciales para este par redox varían de -0.3 a -0.7 V. Las dos familias de centros 4Fe-4S comparten el Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub><sup>2+</sup>. La diferencia en los pares redox esse atribuidaatribuye al gradonúmero de puentes de hidrógeno que formen, que modifica fuertemente la basicidad de los ligandos tiolato de cisteiníllas tiolatocisteínas. Otro par redox aún más reductor que la ferrodoxina bacteriana se encuentra en la [[nitrogenasa]].
 
Algunos centros 4Fe-4S participan en la acción catalítica de enzimas, pues son capaces de unirse a [[Sustrato (bioquímica)|sustrato]]s y por ello son clasificados como enzimas. Por ejemplo, el centro Fe-S de la [[aconitasa]], se une a [[aconitato]] con el centro deempleando un ion de hierro carente del ligando tiolato. Este centro no sufre deexperimenta una reacción [[redox]], perosino que sirve como catalizador para convertir aconitato a en[[isocitrato]]. En las enzimas dependientes de SAM, el centro se une y reduce la [[S-adenosilmetionina]] para generar un [[radical (química)|radical]], el cualesque está involucrado en varios procesos de biosíntesis.<ref>{{cita publicación | autor = Susan S.C. Wang, and Perry P.A. Frey | título = S-adenosylmethionine as an oxidant: the radical SAM superfamily | publicación = Trends in Biochemical Sciences | año = 2007 | volumen = 32 | páginapáginas = 101-110 | doi = 10.1016/j.tibs.2007.01.002}}</ref>
 
===Centro 3Fe-4S===
Existen varias proteínas que contienen centros [Fe<sub>3</sub>S<sub>4</sub>], las cuales presentancon un ion de hierro menos que la forma de centros más común de tipo [Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>]. TresCada ionesuno de azufrelos enlazantres cadaiones unode aazufre enlazan dos de hierro, mientras que el cuarto azufre enlaza a tres iones de hierro. Sus estados de oxidación pueden variar desde [Fe<sub>3</sub>S<sub>4</sub>]<sup>+</sup> (forma todo Fe<sup>3+</sup>) a [Fe<sub>3</sub>S<sub>4</sub>]<sup>2-</sup> (forma todo Fe<sup>2+</sup>). En algunas proteínas hierro azufre, el centro [Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>] puede ser convertidoconvertirse reversiblemente por oxidación y pérdida de un ion de hierro aen un centro [Fe<sub>3</sub>S<sub>4</sub>] por oxidación y pérdida de un ion de hierro. Por ejemplo la forma inactiva de la [[aconitasa]] posee un centro [Fe<sub>3</sub>S<sub>4</sub>] y esse activadaactiva por la adición de Fe<sup>2+</sup> y un [[agente reductor]].
 
===Otros centros Fe-S===
SonTambién comunesexisten sistemas polimetálicos más complejos;, por ejemplocomo los centros 8Fe y 7Fe en la [[nitrogenasa]]. La monóxido de carbono deshidrogenasa y la [[hidrogenasa]]-[FeFe] también presentan centros Fe-S inusuales.
 
==Biosíntesis==
LaSe conoce bien la biosíntesis de los centros Fe-S es bien conocida.<ref>{{cita publicación | autor = D.C. Johnson, D,.R. Dean DR, SmithA.D. ADSmith, JohnsonM.K. MKJohnson | título = Structure, function, and formation of biological iron–sulfur clusters | publicación = Annual Review of Biochemistry | año = 2005 | volumen = 74 | títulopáginas = 247–281 | doi = 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518}}</ref><ref>Johnson, M.K. and SmithJohnson, A. D. Smith (2005) «Iron–sulfur proteins» in: Encyclopedia of Inorganic Chemistry (King, R.B. King, Eded.), 2nd edn, John Wiley & Sons, Chichester.</ref><ref>{{cita publicación | autor = Lill R. Lill, Mühlenho U. Mühlenho | título = Iron–sulfur-protein biogenesis in eukaryotes | publicación = Trends in Biochemical Sciences | año = 2005 | volumen = 30 | páginas = 133–141 | doi = 10.1016/j.tibs.2005.01.006}}</ref>
En particular, la biogénesis de los centros hierro-azufre se ha sido estudiadaestudiado en profundidad en la ''[[Escherichia coli|E. coli]]'' y ''[[Azotobacter vinelandii|A. vinelandii]]'' y en la levadura ''[[Saccharomyces cerevisiae|S. cerevisiae]]''. AlSe han identificado al menos tres sistemas biosínteticos han sido identificados, denominados sistemas nif, suf, e isc. El sistema nif es responsable de los centros de la enzima nitrogenasa., Losmientras que los sistemas suf e isc son más genéricos. siendoEn lasel proteínasreino relacionadasanimal asólo iscse lashan únicasencontrado presentesproteínas enrelacionadas elcon reino animalisc. El sistema isc se ha sido estudiado mayormenteprincipalmente en levaduras, donde varias proteínas constituyen la maquinaria biosintética a través de la ruta de isc. El proceso se lleva a cabo con el ensamblado del centro Fe/-S en una proteína de andamiaje seguido por la transferencia de un centro preformado a la proteína destino.
Este primer paso sucede en el [[citoplasma]] de los [[procariota]]s o en la mitocondria de los [[Célula eucariota|eucariota]]s. En organismos superiores los centros sonse transportadostransportan fuera de la mitocondria ey incorporadose enincorporan a las enzimas extra-mitocondrialesextramitocondriales. Estos organismos también poseen un conjunto de proteínas involucradas en el transporte de centros Fe/-S y procesos de incorporación que no son homólogos a los procesos encontrados en los sistemas de organismos procariotas.
 
==Análogos sintéticos==
Los análogos sintéticos de los centros de hierro-azufre encontrados en la naturaleza fueron descritos por vez primera por Richard H. Holm y colaboradores.<ref>{{cita publicación | autor = T. Herskovitz, B. A. Averill, R. H. Holm, J. A. Ibers, W. D. Phillips and, J. F. Weiher | título = Structure and Propertiesproperties of a Syntheticsynthetic Analogueanalogue of Bacterialbacterial Ironiron-Sulfursulfur Proteinsproteins | año = 1972 | publicación = Proceedings of the National Academy of Sciences | volumen = 69 | número = 9 | páginas = 2437–2441 | doi = 10.1073/pnas.69.9.2437 | pmid = 4506765}}</ref> El tratamiento de sales de hierro con una mezcla de tiolatos y sulfuro permite crear derivados como el ([[Tetraetilamonio|Et<sub>4</sub>N]])<sub>2</sub>Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>(SCH<sub>2</sub>Ph)<sub>4</sub>].
 
==Referencias==
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