El ácido clavulánico tiene una actividad antimicrobiana intrínseca insignificante, a pesar de compartir el anillo β-lactámico que es característico de los [[Antibiótico betalactámico|antibióticos betalactámicos]]. Sin embargo, la similitud en la estructura química permite a la molécula interactuar con la [[enzima]] [[betalactamasa]] secretada por ciertas [[bacteria]]s para conferir resistencia contra los antibióticos betalactámicos.<ref name=Katzung/> El ácido clavulánico es un inhibidor suicida, se une covalentemente al [[sitio activo]] de un residuo de [[serina]] de la β-lactamasa. Esto reestructura la molécula del ácido clavulánico, creando una especie mucho más reactiva que es atacada por otro aminoácido en el sitio activo, inactivándola permanentemente, y así inactivando la enzima. Esta inhibición restablece la actividad antimicrobiana de los antibióticos betalactámicos contra bacterias resistentes secretantes de lactamasa. A pesar de esto, han surgido algunas cepas que son resistentes a esta combinación{{Cita requerida}}.
