Ciclofilina, abreviado como Cyp, hace referencia en bioquímica a aquellas proteínas que unen a ciclosporinas (un tipo de inmunosupresores) y que poseen una actividad enzimática de tipo peptidilprolil isomerasa. Es decir: las ciclofilinas isomerizan los enlaces peptídicos desde el estado trans al cis, lo que facilita el plegamiento de proteínas y, por ello, la consecución de su estructura.

Ciclofilina

Diagrama mostrando la ciclofilina A junto con una ciclosporina (en amarillo)
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo PPIA (HGNC: 9253)
Identificadores
externos
Número EC 5.2.1.8
Locus Cr. 7 p13
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5478
UniProt
Q3KQW3 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_203430 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
Ciclofilina
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo PPID (HGNC: 9257)
Identificadores
externos
Locus Cr. 4 q31.3
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5481
UniProt
Q08752 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_005038 n/a
  • Ciclofilina D. La ciclofilina D, situada en la mitocondria, puede interaccionar con ANT y modular la Transición de la permeabilidad mitocondrial, ya que en presencia de Ciclosporina A, la Ciclofilina D no actúa y se impide la apertura del PTPm.[2]​ Además, recientemente se describió que la actividad de Ciclofilina D puede ser modulada por una desacetilasa mitocondrial, SIRT3.[3]

Referencias editar

  1. K. A. Jørgensen , P. B. Koefoed-Nielsen & N. Karamperis (2003)Calcineurin Phosphatase Activity and Immunosuppression. A Review on the Role of Calcineurin Phosphatase Activity and the Immunosuppressive Effect of Cyclosporin A and Tacrolimus. VL: 57NO: 2PG: 93-98ON: 1365-3083 PN: 0300-9475 Scandinavian Journal of Immunology
  2. Kajitani K, Fujihashi M, Kobayashi Y, Shimizu S, Tsujimoto Y, and Miki K. (2008). Crystal structure of human cyclophilin D in complex with its inhibitor, cyclosporin A at 0.96-A resolution. Proteins. 70, 4: 1635-9
  3. Shulga N, Wilson-Smith R, and Pastorino JG. (2010). Sirtuin-3 deacetylation of cyclophilin D induces dissociation of hexokinase II from the mitochondria. J Cell Sci. 123, Pt 6: 894-902