Plegamiento de Rossmann
El plegamiento de Rossmann es un motivo estructural de proteínas de unión a nucleótidos, particularmente al cofactor NAD.[1] La estructura está compuesta por tres o más láminas beta paralelas unidas por dos hélices alfa en el orden topológico: beta-alfa-beta-alfa-beta. Debido a que cada plegamiento de Rossmann a veces puede unirse a un nucleótido, los dominios de unión a dinucleótidos como NAD+ constan de dos plegamientos de Rossmann emparejados que se unen cada uno a un nucleótido o una fracción de la molécula del cofactor. Los plegamientos de Rossmann únicos pueden unirse a mononucleótidos como el cofactor FMN.
El motivo lleva su nombre en honor a Michael Rossmann quien fue el primero en señalar que este era un motivo frecuente en las proteínas de unión a nucleótido.[2]
Un estudio moderno del grupo ENIGMA de la Universidad Rutgers (Nueva Jersey)[3] sostiene que este proceso y el movimiento de electrones provocado por el hierro de la ferredoxina fueron fundamentales para el desarrollo del metabolismo de la vida en la tierra o abiogénesis.
Referencias editar
- ↑ Hanukoglu I (2015). «Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites». Biochem Mol Biol Educ 43 (3): 206-209. PMID 25704928. doi:10.1002/bmb.20849.
- ↑ Rao S, Rossmann M (1973). «Comparison of super-secondary structures in proteins». J Mol Biol 76 (2): 241-56. PMID 4737475. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4.
- ↑ Herrero, Amado (16 de marzo de 2020). «Descubren las proteínas que hicieron posible la vida en la Tierra». El Mundo. Consultado el 17 de marzo de 2020.
Datos: Q907446
