Fosfolipasa C dependiente de zinc
Las llamadas fosfolipasa C dependientes de zinc o lecitinasa C, son una familia de fosfolipasas C bacterianas, algunas de las cuales se conocen como las toxinas alfa.
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Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 3.1.4 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tipo de proteína | Hidrolasa | |||
| Funciones | Enzima | |||
| Ortólogos | ||||
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Función editar
La bacteria Bacillus cereus contiene una fosfolipasas C monomérica (EC 3.1.4.3) de 245 residuos de aminoácidos. Esta enzima tiene preferencia actuar sobre la fosfatidilcolina, pero tiene también cierta actividad catalítica con la esfingomielina y el fosfatidilinositol.[1]
Estructura editar
Los estudios de secuencia de la molécula demuestran que es una proteína muy similar a la toxina alfa del Clostridium perfringens y Clostridium bifermentans, que es una fosfolipasa C asociada a hemólisis y ruptura celular,[2] y a la lecitinasa de la Listeria monocytogenes, que participa en la transmisión de una célula hospedadora a la otra rompiendo las vacuolas que rodean al microorganismo durante la transferencia.[3]
Estas enzimas catalizan la conversión de fosfatidilcolina y agua al producto final 1,2-diacilglicerol y fosfato de colina:[1][2][4]
![{\displaystyle \left[\mathrm {Fosfatidilcolina+H20} \right]\;\;{\overset {K_{d}}{\rightleftharpoons }}\;\;\left[{\mbox{1,2-diacilglicerol + fosfato de colina}}\right]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/286c800aaef9f6e199c5a753b31f905084e44293)
Cofactor editar
Cada una de estas proteínas son enzimas que dependen del zinc, específicamente de la unión de 3 iones de zinc por cada enzima, para la función de la misma.[4] En el Bacillus cereus, la fosfolipasa C tiene nueve sitios de unión asociados a la unión del zinc: 5 His, 2 Asp, 1 Glu y 1 para el Trp.
Referencias editar
- ↑ a b Nakamura S, Yamada A, Tsukagoshi N, Udaka S, Sasaki T, Makino S, Little C, Tomita M, Ikezawa H (1988). «Nucleotide sequence and expression in Escherichia coli of the gene coding for sphingomyelinase of Bacillus cereus». Eur. J. Biochem. 175 (2): 213-220. PMID 2841128.
- ↑ a b Titball RW, Rubidge T, Hunter SE, Martin KL, Morris BC, Shuttleworth AD, Anderson DW, Kelly DC (1989). «Molecular cloning and nucleotide sequence of the alpha-toxin (phospholipase C) of Clostridium perfringens». Infect. Immun. 57 (2): 367-376. PMID 2536355.
- ↑ Kocks C, Dramsi S, Ohayon H, Geoffroy C, Mengaud J, Cossart P, Vazquez-Boland JA (1992). «Nucleotide sequence of the lecithinase operon of Listeria monocytogenes and possible role of lecithinase in cell-to-cell spread». Infect. Immun. 60 (1): 219-230. PMID 1309513.
- ↑ a b Titball RW, Rubidge T (1990). «The role of histidine residues in the alpha toxin of Clostridium perfringens». FEMS Microbiol. Lett. 56 (3): 261-265. PMID 2111259.
Datos: Q8962095
