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Se han reconocido hasta la fecha tres tipos de piruvato deshidrogenasa.

  • Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) o PDH.
Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) subunidad alfa.
PDH-Pyruvate dehydrogenase.jpg
Piruvato deshidrogenasa humana cadenas alfa y beta. PDB 1NI4.
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolos PDHA1 (HGNC: 8806) PDHA
Identificadores
externos
Número EC 1.2.4.1
Locus Cr. X p22.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5160
UniProt
P08559 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000284 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) subunidad alfa específica de los testículos.
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolos PDHA2 (HGNC: 8807) PDHAL
Identificadores
externos
Número EC 1.2.4.1
Locus Cr. 4 q22-q23
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5161
UniProt
P29803 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_005390 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]
Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) subunidad beta.
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolo PDHB (HGNC: 8808)
Identificadores
externos
Número EC 1.2.4.1
Locus Cr. 3 p21.1-p14.2
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5162
UniProt
P11177 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000925 n/a
PubMed (Búsqueda)
[5]


PMC (Búsqueda)
[6]
  • Piruvato deshidrogenasa (NADP+).
  • Piruvato deshidrogenasa (citocromo).

En los tres tipos, su función es realizar la descarboxilación oxidativa del piruvato a acetato desprendiéndose dióxido de carbono. Se necesitan 5 cofactores: TPP, A.lipoico, Coenzima A, FAD yNAD*.

Índice

Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora)Editar

La enzima Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) o PDH EC 1.2.4.1 cataliza la reacción de descarboxilación oxidativa del piruvato utilizando como cofactor la tiamina difosfato.

Piruvato + (dihidrolipoil-lisina-residuo acetiltransferasa]-lipoil-lisina   (dihidrolipoil-lisina-residuo acetiltransferase)-S-acetildihidrolipoil-lysina + CO2

Forma parte del complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa siendo la unidad E1 del mismo. Los otros componentes del complejo son la dihidrolipoil-lisina-residuo acetiltransferasa (DLAT) y la dihidrolipoil deshidrogenasa (DLD) como componentes E2 y E3 respectivamente.

Tipos de PDH humanasEditar

En los humanos existen tres genes que codifican la PDH.

  • PDHA2. Piruvato deshidrogenasa cadena alfa específica de los testículos. Tiene una longitud de 388 aminoácidos y se expresa en las células espermatogénicas postmeióticas.
  • PDHB. Piruvato deshidrogenasa cadena beta. Existen dos isoformas de este polipéptido. La isoforma 1 tiene 359 aminoácidos y la 2 341. La deficiencia en PDHB es causa de la Deficiencia en PDHE1.

La enzima se presenta formando tetrámeros de dos unidades alfa y dos unidades beta. Su localización celular es la matriz mitocondrial.

RegulaciónEditar

La actividad de la enzima se regula mediante la fosforilación de la cadena alfa (inactivación) llevada a cabo por la piruvato deshidrogenasa kinasa y defosforilación de la cadena alfa (activación) llevada a cabo por la piruvato deshidrogenasa fosfatasa.

La PDH es estimulada por la insulina, fosfoenolpiruvato y AMP, pero es completamente inhibida por el ATP, NADH y acetil-CoA.

Piruvato deshidrogenasa (NAD+)Editar

La enzima Piruvato deshidrogenasa (NAD+) EC 1.2.1.51 cataliza la reacción de descarboxilación oxidativa del piruvato según la siguiente ecuación.

Piruvato + CoA + NAD+   Acetil-CoA + CO2 + NADH

Esta enzima es inhibida por el oxígeno y estimulada por la insulina. Se presenta como un homodímero y se une a una molécula de FAD, a una molécula de FMN y a la tiamina pirofosfato. Está presente en organismos como la Anabaena variabilis, Chlorobium chlorochromatii, Cryptosporidium parvum (Q968X7), Entamoeba dispar, Euglena gracilis (Q94IN5) y Lactococcus lactis.

Piruvato deshidrogenasa (citocromo)Editar

La enzima deshidrogenasa (citocromo) EC 1.2.2.2 cataliza la reacción de descarboxilación oxidativa del piruvato según la siguiente ecuación.

Piruvato + Ferricitocromo b1 + H2O   Acetato + CO2 + Ferrocitocromo b1

Es una enzima bacteriana y se presenta como un homotetrámero al que se une una molécula de FAD, una molécula de tiamina pirofosfato y un ion magnesio. Su localización celular es la membrana celular y se activa por digestión proteolítica limitada.

Véase tambiénEditar

Enlaces externosEditar