Aristoloqueno sintasa

Aristoloqueno sintasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.2.3.9
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La aristoloqueno sintasa (EC 4.2.3.9) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

2-trans,6-trans-farnesil difosfato

\rightleftharpoons

aristoloqueno + difosfato

Por lo tanto, esta enzima posee un único sustrato, el 2-trans,6-trans-farnesil difosfato, y dos productos, aristoloqueno y difosfato.

Clasificación editar

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, más específicamente a aquellas liasas carbono-oxígeno que actúan sobre fosfatos.

Nomenclatura editar

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 2-trans,6-trans-farnesil-difosfato difosfato-liasa (cicladora, formadora de aristoloqueno). Otros nombres de uso común pueden ser sesquiterpeno ciclasa, trans,trans-farnesil difosfato aristoloqueno-liasa, trans,trans-farnesil-difosfato difosfato-liasa (cicladora,, y formadora de aristoloqueno).

Papel biológico editar

Esta enzima participa en la biosíntesis de terpenoides. Esta enzima podría utilizar un modelo de regulación alostérica de tipo morfeína para el control de su función.^[1]

Estudios estructurales editar

Hasta el año 2007, se habían resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, las cuales poeseen los códigos de acceso a PDB siguientes: 2E4O y 2OA6. Estas dos estructuras son notables por el alto contenido de hélices que poseen.

Referencias editar

↑ T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.». Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131-43. PMC 3298769. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020.

Cane DE, Prabhakaran PC, Oliver JS and McIlwaine DB (1990). «Aristolochene biosynthesis. Stereochemistry of the deprotonation steps in the enzymatic cyclization of farnesyl pyrophosphate». J. Am. Chem. Soc. 112 (8): 3209-3210. doi:10.1021/ja00164a051.
Noguchi H and Rawlings BJ (1989). «Aristolochene biosynthesis and enzymatic cyclization of farnesyl pyrophosphate». J. Am. Chem. Soc. 111 (24): 8914-8916. doi:10.1021/ja00206a022.
Hohn TM, Plattner RD (1989). «Purification and characterization of the sesquiterpene cyclase aristolochene synthase from Penicillium roqueforti». Arch. Biochem. Biophys. 272 (1): 137-43. PMID 2544140. doi:10.1016/0003-9861(89)90204-X.
Proctor RH, Hohn TM (1993). «Aristolochene synthase. Isolation, characterization, and bacterial expression of a sesquiterpenoid biosynthetic gene (Ari1) from Penicillium roqueforti». J. Biol. Chem. 268 (6): 4543-8. PMID 8440737.
Calvert MJ, Ashton PR, Allemann RK (2002). «Germacrene A is a product of the aristolochene synthase-mediated conversion of farnesylpyrophosphate to aristolochene». J. Am. Chem. Soc. 124 (39): 11636-41. PMID 12296728. doi:10.1021/ja020762p.

Datos: Q3622701
Multimedia: Aristolochene synthase / Q3622701

[pmid22182754-1] T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.». Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131-43. PMC 3298769. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020.

[1]