Beta-lisina 5,6-aminomutasa
En enzimología, una beta-lisina 5,6-aminomutasa (EC 5.4.3.3 5.4.3.3) es una enzima que cataliza la reacción química:
Beta-lisina 5,6-aminomutasa | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 5.4.3.3 | |||
Número CAS | 9075-69-8 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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PubMed (Búsqueda) |
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- (3S)-3,6-diaminohexanoato (3S,5S)-3,5-diaminohexanoato
Por lo tanto, esta enzima tiene un substrato, (3S)-3,6-diaminohexanoato, y un producto, (3S,5S)-3,5-diaminohexanoato.
Esta enzima pertenece a la familia de isomerasas, concretamente a las transferasas intramoleculares de grupos amino. El nombre sistemático de esta clase de enzima es (3S)-3,6-diaminohexanoato 5,6-aminomutasa. Otros nombres de uso común son beta-lisina mutasa, y L-beta-lisina 5,6-aminomutasa. Esta enzima participa en la degradación de la lisina, empleando un cofactor, cobamida.
Estudios estructurales
editarA finales de 2007, sólo una estructura ha sido resuelta para esta clase de enzimas, con el PDB código de accesión 1XRS.
Referencias
editar- Retey J, Kunz F, Arigoni D y Stadtman TC (1978). Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824. Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824. (Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824.): 2989@–2998. doi:10.1002/hlca.19780610824.
- Stadtman TC, Renz P (1968). Stadtman TC, Renz P (1968). «Anaerobic degradation of lysine. V. Some properties of the cobamide coenzyme-dependent beta-lysine mutase of Clostridium sticklandii». Arch. Biochem. Biophys. 125 (1): 226-39. PMID 5649516. doi:10.1016/0003-9861(68)90657-7. Stadtman TC, Renz P (1968). «Anaerobic degradation of lysine. V. Some properties of the cobamide coenzyme-dependent beta-lysine mutase of Clostridium sticklandii». Arch. Biochem. Biophys. 125 (1): 226-39. PMID 5649516. doi:10.1016/0003-9861(68)90657-7.