Diacilglicerol cinasa tipo 1
Las diacilglicerol cinasas tipo 1 (EC 2.7.1.107) son enzimas que catalizan la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato.[4]
| Diacilglicerol cinasa alfa[1] | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Símbolo | DGKA (HGNC: 2849) | |||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 2.7.1.107 | |||
| Locus | Cr. 12 q13.3 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tamaño | 735 (aminoácidos) | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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| Diacilglicerol cinasa beta[2] | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Símbolo | DGKB (HGNC: 2850) | |||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 2.7.1.107 | |||
| Locus | Cr. 7 p21.2 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tamaño | 804 (aminoácidos) | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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| Diacilglicerol cinasa gamma[3] | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Símbolo | DGKC (HGNC: 2853) | |||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 2.7.1.107 | |||
| Locus | Cr. 3 q27-q28 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tamaño | 791 (aminoácidos) | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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- 1,2-diacilglicerol + ATP 1,2-diacilglicerol-3-fosfato + ADP
Los genes de las diacilglicerol cinasas tipo 1 presentes en el ser humano son: DGKA, DGKB y DGKG. Este tipo de diacilglicerol cinasas se caracteriza por la presencia de dominios mano EF y dominios homólogos a la recoverina.[5]
DGKA editar
Una vez estimulada la célula, la DGKA tiene como función la conversión del mensajero secundario diacilglicerol en fosfatidato, iniciando así la resíntesis de fosfatidilinositoles y atenuando la actividad de la proteína cinasa C. Es estimulada por el calcio y la fosfatidilserina. Es fosforilada por la proteína cinasa C. Se presenta como monómero. Se expresa en los linfocitos y células oligodendrogliales.[6]
DGKB editar
La DGKB exhibe gran actividad fosforiladora sobre los diacilglicerol de cadena larga. Es estimulada por la fosfatidilserina. Se localiza en el citoplasma.[7]
DGKG editar
La DGKG revierte el flujo normal de la biosíntesis de glicerolípidos fosforilando el diacilglicerol a ácido fosfatídico. Requiere fosfatidilserina para tener máxima actividad. Se localiza en el citoplasma o a la membrana a la que puede estar fuertemente unida. Se expresa predominantemente en la retina y en menor medida en el cerebro. Otros tejidos contienen muy bajos niveles de DGKG.[8]
Referencias editar
- ↑ «DGKA». Archivado desde el original el 16 de octubre de 2012. Consultado el 5 de noviembre de 2011.
- ↑ «DGKB». Archivado desde el original el 23 de octubre de 2012. Consultado el 5 de noviembre de 2011.
- ↑ «DGKG». Archivado desde el original el 18 de octubre de 2012. Consultado el 5 de noviembre de 2011.
- ↑ «ENZYME entry: EC 2.7.1.107». Consultado el 5 de noviembre de 2011.
- ↑ Van Blitterswijk, WJ, and Houssa, B (2000). «Properties and functions of diacylglycerol kinases.». Cellular Signaling 1 (9-10): 595-605. PMID 11080611.
- ↑ «Diacylglycerol kinase alpha». Consultado el 5 de noviembre de 2011.
- ↑ «Diacylglycerol kinase beta». Consultado el 5 de noviembre de 2011.
- ↑ «Diacylglycerol kinase gamma». Consultado el 5 de noviembre de 2011.
Datos: Q83165212
