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Línea 64: Su estructura está dividida en 4 dominios globulares presentados con el siguiente orden: 4, 1, 2 y 3. Entre los dominios 3 y 4 hay un linker joining (estructura proteica) que varía dependiendo de la conformación funcional. En la aconitasa citosólica es más largo y estructurado (593 a 654) que en la mitocondrial (513 a 536). El sitio activo está formado por aminoácidos de los cuatro dominios.<ref name=":0" /><ref name=":3">{{Cita publicación\|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0969212605003886\|título=Crystal Structure of Human Iron Regulatory Protein 1 as Cytosolic Aconitase\|apellidos=Dupuy\|nombre=Jérôme\|apellidos2=Volbeda\|nombre2=Anne\|fecha=1 de enero de 2006\|publicación=Structure\|editorial=Elsevier\|volumen=14\|número=1\|páginas=129–139\|fechaacceso=6 de octubre de 2018\|idioma=inglés\|issn=0969-2126\|doi=10.1016/j.str.2005.09.009\|pmid=\|apellidos3=Carpentier\|nombre3=Philippe\|apellidos4=Darnault\|nombre4=Claudine\|apellidos5=Moulis\|nombre5=Jean-Marc\|apellidos6=Fontecilla-Camps\|nombre6=Juan Carlos}}</ref> Los dominios del 1 al 3 están muy compactados, a diferencia del cuarto que es mucho más flexible. Existe un plegamiento que difiere en ambos tipos en el dominio 1 para la región N-terminal, residuos del 1 al 33. Las inserciones en diferentes dominios provoca que las estructuras tridimensionales de las dos isoenzimas (citosólica y metabólica) sean distintas. Cuando la proteína cataliza la isomerización del citrato a D-isocitrato, si está inactiva, contiene un grupo [3Fe-4S] en el [[sitio activo]], mientras que, para que la aconitasa esté activa y realice esta función, se debe ligar un átomo más de hierro, creando un grupo [4Fe-4S]<sup>2+</sup>.<ref>{{Cita publicación\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2726740\|título=Structure of activated aconitase: formation of the [4Fe-4S] cluster in the crystal\|apellidos=Robbins\|nombre=A. H.\|apellidos2=Stout\|nombre2=C. D.\|fecha=1989-5\|publicación=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America\|volumen=86\|número=10\|páginas=3639–3643\|fechaacceso=6 de octubre de 2018\|idioma=en\|issn=0027-8424\|doi=\|pmc=~~PMC287193~~287193\|pmid=2726740}}</ref> En cambio, cuando la proteína desempeña funciones relacionadas con ácidos nucleicos, no presenta ninguno de los dos grupos mencionados. La pérdida del grupo formado por átomos de hierro y azufre provoca un cambio en la conformación, resultando en un sitio activo con una mayor abertura, permitiéndole así tener un sustrato diferente.<ref name=":1" /><ref name=":3" /><ref name=":4">{{Cita publicación\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17185597\|título=Structure of dual function iron regulatory protein 1 complexed with ferritin IRE-RNA\|apellidos=Walden\|nombre=William E.\|apellidos2=Selezneva\|nombre2=Anna I.\|fecha=22 de diciembre de 2006\|publicación=Science\|volumen=314\|número=5807\|páginas=1903–1908\|fechaacceso=6 de octubre de 2018\|ubicación=New York, N.Y.\|idioma=inglés\|issn=1095-9203\|doi=10.1126/science.1133116\|pmid=17185597\|apellidos3=Dupuy\|nombre3=Jérôme\|apellidos4=Volbeda\|nombre4=Anne\|apellidos5=Fontecilla-Camps\|nombre5=Juan C.\|apellidos6=Theil\|nombre6=Elizabeth C.\|apellidos7=Volz\|nombre7=Karl}}</ref> == Clasificación y funciones de la aconitasa ==

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