Diferencia entre revisiones de «Enlace peptídico»
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[[Image:Peptidformationball.svg|thumb|300px|Formación de un dipéptido por la unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico]]
El '''enlace peptídico''' es un [[enlace covalente]] entre el grupo [[amino]] (–NH<sub>2</sub>) de un [[aminoácido]] y el grupo [[carboxilo]] (–COOH) de otro aminoácido. Los [[péptido]]s y las [[proteína]]s están formados por la unión de [[aminoácido]]s mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de [[agua]] y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace [[amida]] sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH<sub>2</sub> terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro [[péptido]] fuera [[alanina]] y el segundo [[serina]] tendríamos el péptido alanil-serina.
== Características estructurales del enlace ==
[[Imagen:enlpep2.jpg|thumb|300px|Un tripéptido]]
Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína.
Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de [[rayos X]] se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de [[enlace doble]], ya que se estabiliza por resonancia.
[[Imagen:enlpep3.jpg|thumb|300px|]]
Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace.
Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:
[[Imagen:enlpep4.jpg|thumb|300px|Enlace peptídico]]
Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos [[metileno]] sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.
El [[oxígeno|O]] carbonílico y el [[hidrógeno]] amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.
Si denominamos "Φ" al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y "Ψ" al del enlace C-C, sólo existirán unos valores permitidos para Φ y Ψ; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R.
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.
== Véase también ==
*[[Proteína]]
*[[Síntesis proteica]]
*[[Proteólisis]]
[[Categoría:Enlace químico]]
[[bg:Пептидна връзка]]
[[bn:পেপটাইড বন্ধন]]
[[ca:Enllaç peptídic]]
[[cs:Peptidová vazba]]
[[da:Peptidbinding]]
[[de:Peptidbindung]]
[[el:Πεπτιδικός δεσμός]]
[[en:Peptide bond]]
[[et:Peptiidside]]
[[eu:Lotura peptidiko]]
[[fi:Peptidisidos]]
[[fr:Liaison peptidique]]
[[he:קשר פפטידי]]
[[hi:पेप्टाइड बंध]]
[[io:Peptida ligo]]
[[it:Legame peptidico]]
[[ja:ペプチド結合]]
[[ko:펩타이드 결합]]
[[nl:Peptidebinding]]
[[no:Peptidbinding]]
[[oc:Ligam peptidic]]
[[pl:Wiązanie peptydowe]]
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