Diferencia entre revisiones de «Inhibidor enzimático»

*El mecanismo de la '''inhibición parcialmente competitiva''' es similar al de la inhibición no competitiva, excepto que el complejo EIS tiene actividad catalítica, la cual decrece o incluso aumenta (activación parcialmente competitiva) en comparación al complejo enzima-sustrato (ES). Esta inhibición suele exhibir un valor más bajo de ''V''_max, pero un valor de ''K''_m inalterado.<ref name=Segel>Irwin H. Segel, ''Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems''. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7</ref>

 

 

*La '''inhibición por sustrato y por producto''' es donde el sustrato o el producto de una reacción enzimática inhiben la actividad enzimática. Este tipo de inhibición puede seguir los patrones competitivos, no competitivos o mixtos. En la inhibición por sustrato hay una disminución progresiva de la actividad a altas concentraciones de sustrato. Esto puede indicar la existencia de dos sitios de unión entre sustrato y enzima. Cuando hay poco sustrato, se ocupa el sitio de alta afinidad y sigue la [[cinética enzimática|cinética]] normal. Sin embargo, a altas concentraciones, el segundo sitio de inhibición se ocupa, inhibiendo a la enzima.<ref>Dixon, M. Webb, E.C., Thorne, C.J.R. and Tipton K.F., ''Enzymes'' (3rd edition) Longman, London (1979) See p. 126</ref> La inhibición por parte del producto es a menudo una característica reguladora en el [[metabolismo]] y puede ser una forma de [[retroalimentación negativa]].