Diferencia entre revisiones de «Enzima»
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[[Archivo:Eduardbuchner.jpg|thumb|175px|right|[[Eduard Buchner]].]]
En el [[siglo XIX]], cuando se estaba estudiando la [[fermentación]] del [[azúcar]] en el [[alcohol]] con [[levadura]]s, [[Louis Pasteur]] llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las [[célula]]s de la levadura, llamadas [[fermento]]s, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que ''"la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la [[putrefacción]] de las células"''.<ref>{{Cita publicación|autor=Dubos J.|año= 1951|título= Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)--chance and the prepared mind.|revista= Trends Biotechnol|volumen=13|número=12|páginas=511-515|id= PMID 8595136}}</ref> Por el contrario, otros científicos de la época como [[Justus von Liebig]], se mantuvieron en la posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación.
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Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 [[aminoácido]]s como en el caso del [[monómero]] de la [[4-Oxalocrotonato tautomerasa|4-oxalocrotonato tautomerasa]],<ref>{{Cita publicación|autor=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |título=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |revista=J. Biol. Chem. |volumen=267 |número=25 |páginas=17716-21 |año=1992 |pmid=1339435}}</ref> hasta los 2.500 presentes en la [[sintasa de ácidos grasos]].<ref>{{Cita publicación|autor=Smith S |título=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |revista=FASEB J. |volumen=8 |número=15 |páginas=1248–59 |año=1994 |pmid=8001737}}</ref>
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos.<ref>{{Cita publicación|autor=Anfinsen C.B.|año= 1973|título= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|revista= Science|páginas= 223-230|id= PMID 4124164}}</ref> Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.<ref>{{cita publicación |autor=Dunaway-Mariano D |título=Enzyme function discovery |publicación=Structure |volumen=16 |número=11 |páginas=1599–600 |año=2008 |mes=noviembre |pmid=19000810 |doi=10.1016/j.str.2008.10.001}}</ref>
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 [[aminoácido]]s) está directamente involucrada en la catálisis.<ref>{{cita web |url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |urltrad= |título=The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute |fechaacceso=6 de abril |añoacceso=2010 }}</ref> La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada ''centro activo''. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir [[cofactor]]es, necesarios a veces en el proceso de [[catálisis]], o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por [[retroalimentación]] positiva o negativa, según el caso.
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