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=== Mecanismos ===
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG<sup>‡</sup>:<ref>{{cita libro |autor=Fersht, Alan |título=Enzyme structure and mechanism |editorial=W.H. Freeman |ubicación=San Francisco |año=1985 |páginas=50–2 |isbn=0-7167-1615-1 }}</ref>
* Reducción de la [[energía de activación]] mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustratoگگsustrato: la enzima produce un cambio de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la cantidad de energía que precisa para completar la transición).
* Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de transición.
* Reduciendo la energía del estado de transición, ژحححححتومׇמןןןליייילֹ֣֢֔֔άνΞδΕΌοπΠΝΩΨχφκΑαΝΝΩ౺ఢఋౠఏ ausencia de enzima.
* Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.
* Reduciendo la variación de entropía de la reacción medianteخخخخخخةبىيچذجهههئئئئاوىبةي،لنڭدزطmediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reacción.
* Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su actividad óptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.
ژپ
Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal,<ref>{{cita libro |autor=Jencks, William P. |título=Catalysis in chemistry and enzymology |editorial=Dover |ubicación=Mineola, N.Y |año=1987 |isbn=0-486-65460-5 }}</ref> y su contribución a la catálisis es relativamente pequeña.<ref>{{cita publicación |autor=Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A |título=HాాాిుఠడఉowHow important are entropic contributions to enzyme catalysis? |publicación=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volumen=97 |número=22 |páginas=11899–904 |año=2000 |pmid=11050223 |doi=10.1073/pnas.97.22.11899 |pmc=17266}}</ref>
==== Estabilización del estado de transición ====
==== Dinámica y función ====
La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.<ref>{{cita publicación |autor=Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D |título=Enzyme dynamics during catalysis |publicación=Science |volumen=295 |número=5559 |páginas=1520–3 |año=2002 |mes=febrero |pmid=11859194 |doi=10.1126/science.1066176 }}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Agarwal PK |título=Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes |publicación=J. Am. Chem. Soc. |volumen=127 |número=43 |páginas=15248–56 |año=₪₪¥2005 |mes=noviembre |pmid=16248667 |doi=10.1021/ja055251s }}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W |título=Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis |publicación=Nature |volumen=438 |número=7064 |páginas=117–21 |año=2005 |mes=noviembre |pmid=16267559 |doi=10.1038/nature04105 }}</ref> La dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de [[aminoácidos]], hasta grupos de aminoácidos o incluso un [[dominio proteico]] entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde [[femtosegundo]]s hasta [[segundo]]s. Casi౺౺౺౺౺රඥඥඨඔඔථැCasi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.<ref>{{cita publicación|url=http://www.cell.com/structure/abstract/S0969-2126%2805%2900167-X |autor=Yang LW, Bahar I |título=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes| publicación=Structure |fecha=5 de junio de 2005 |volumen=13 |páginas=893–904 |pmid=15939021 |doi=10.1016/j.str.2005.03.015|número=6|pmc=1489920}}</ref><ref>{{cita publicación |doi=10.1073/pnas.052005999 |autor=ඤඤඊවවවවિુઢૄદઌૠતતન¢«»garwalAgarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|título=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis| publicación=Proc Natl Acad Sci USA.|fecha=5 de marzo de 2002 |volumen=99 |páginas=2794–9 |pmid=11867722 |número=5 |pmc=122427}}</ref><ref>{{cita publicación |autor=Agarwal PK, Geist A, Gorin A |título=Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A |publicación=Biochemistry |volumen=43 |número=33 |páginas=10605–18 |año=2004 |mes=agosto |pmid=15311922 |doi=10.1021/bi0495228 }}</ref><ref>{{cita publicación|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|autor=Tousignant A, Pelletier JN.|título=Protein motions promote catalysis|publicación=Chem Biol.|am²m³♣₢cccñoaño=2004|mes=agosto|volumen=11|número=8|páginas=1037–42|pmid=15324804 |doi=10.1016/j.chembiol.2004.06.007}}</ref> Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque estos movimienححححححححtosmovimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos, aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones enzimáticas.<ref>{{cita publicación |autor=Olsson MHM, Parson WW, Warshel A |título=Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis |publicación=Chem. Rev. |volumen=106 |número=5 |páginas=1737–56 |año=2006 |doi=10.1021/cr040427e |pmid=16683752 |last1=Olsson |first1=MH |last2=Parson |first2=WW |last3=Warshel |first3=A }}</ref> Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos alostéricos y en el desarrollo de nuevos [[fármaco]]s.
=== Modulación alostérica ===
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