Fosfonopiruvato descarboxilasa

Fosfonopiruvato decarboxilasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.1.1.82
Número CAS	151662-34-9
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

En enzimología, una fosfonopiruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.82) es una enzima que cataliza la reacción química:

Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato, el fosfonopiruvato (PnPy), y dos productos, el fosfonoacetaldehído (PnAA) y CO₂.

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente las carboxilasas, que escinden los enlaces carbono-carbono (C-C). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 3-fosfonopiruvato carboxi-liasa (formadora de 2-fosfonoacetaldehído). Esta enzima también se llama 3-fosfonopiruvato carboxilasa. Esta enzima cataliza un paso en la vía biosintética del 2-aminoetilfosfonato.^[1]

La enzima requiere de tiamina difosfato y Mg²⁺ como cofactores. También es activada por los cationes divalentes Mg²⁺, Ca²⁺ y Mn²⁺. El piruvato y el sulfopiruvato pueden actuar como sustratos, pero la reacción va más lenta. Esta enzima impulsa la reacción catalizada por la enzima fosfoenolpiruvato mutasa (EC 5.4.2.9), en la dirección termodinámicamente desfavorable de la formación de 3-fosfonopiruvato.^[2] Es el paso inicial en todas las principales vías biosintéticas de los productos naturales de fosfonato.^[3]

Referencias editar

↑ Zhang G, Dai J, Lu Z, Dunaway-Mariano D. (2003). «The phosphonopyruvate decarboxylase from Bacteroides fragilis.». Journal of Biological Chemistry 278: 41302-8. doi:10.1074/jbc.M305976200.
↑ Seidel HM, Knowles JR (1994). «Interaction of inhibitors with phosphoenolpyruvate mutase: implications for the reaction mechanism and the nature of the active site.». Biochemistry 33 (18): 5641-6. PMID 8180189. doi:10.1021/bi00184a037.
↑ Nakashita H, Watanabe K, Hara O, Hidaka T, Seto H (1997). «Studies on the biosynthesis of bialaphos. Biochemical mechanism of C-P bond formation: discovery of phosphonopyruvate decarboxylase which catalyzes the formation of phosphonoacetaldehyde from phosphonopyruvate.». J Antibiot (Tokyo) 50 (3): 212-9. PMID 9127192.

Datos: Q7187531

[1] Zhang G, Dai J, Lu Z, Dunaway-Mariano D. (2003). «The phosphonopyruvate decarboxylase from Bacteroides fragilis.». Journal of Biological Chemistry 278: 41302-8. doi:10.1074/jbc.M305976200.

[2] Seidel HM, Knowles JR (1994). «Interaction of inhibitors with phosphoenolpyruvate mutase: implications for the reaction mechanism and the nature of the active site.». Biochemistry 33 (18): 5641-6. PMID 8180189. doi:10.1021/bi00184a037.

[3] Nakashita H, Watanabe K, Hara O, Hidaka T, Seto H (1997). «Studies on the biosynthesis of bialaphos. Biochemical mechanism of C-P bond formation: discovery of phosphonopyruvate decarboxylase which catalyzes the formation of phosphonoacetaldehyde from phosphonopyruvate.». J Antibiot (Tokyo) 50 (3): 212-9. PMID 9127192.

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