Lisil hidroxilasa

procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 3
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	PLOD3 (HGNC: 9083)
Identificadores; externos	OMIM: 603066 ; EBI: PLOD3; GeneCards: Gen PLOD3; UniProt: PLOD3; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.14.11.4
Locus	Cr. 7 q22
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
8985
O60568	n/a
NM_001084.4	n/a
[5] ;
[6]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 2
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	PLOD2 (HGNC: 9082)
Identificadores; externos	OMIM: 601865 ; EBI: PLOD2; GeneCards: Gen PLOD2; UniProt: PLOD2; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.14.11.4
Locus	Cr. 3 q24
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
5352
O00469	n/a
NM_000935	n/a
[3] ;
[4]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 1
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	PLOD1 (HGNC: 9081) LLH, PLOD
Identificadores; externos	OMIM: 153454 ; EBI: PLOD1; GeneCards: Gen PLOD1; UniProt: PLOD1; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.14.11.4
Locus	Cr. 1 p36.3-36.2
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
5351
Q02809	n/a
NM_000302	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La lisil hidroxilasa o procolágeno-lisina 4-dioxigenasa, es una enzima que cataliza la hidroxilación de la lisina a hidroxilisina.^[1]^[2]

Clasificación editar

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de dadores de electrones con incorporación o reducción de oxígeno molecular; con 2-oxoglutarato como uno de los dadores, y la incorporación de un átomo de oxígeno a cada uno de los dadores.

Nomenclatura editar

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es: L-lisina-[procolágeno],2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (5-hidroxilante). Otros nombres de uso común pueden ser procolágeno-lisina 5-dioxigenasa; lisina hidroxilasa; lisina,2-oxoglutarato 5-dioxigenasa; protocolágeno lisina dioxigenasa; colágeno lisina hidroxilasa; lisina-2-oxoglutarato dioxigenasa; lisil hidroxilasa; lisilprotocolágeno dioxigenasa; protocolágeno lisil hidroxilasa; peptidil-lisina, 2-oxoglutarato: oxígeno oxidorreductasa; peptidillisina, 2-oxoglutarato:oxígeno 5-oxidorreductasa; protocolágeno lisina hidroxilasa; procolágeno-L-lisina,2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (5-hidroxilante).

Estructura y función editar

La reacción catalizada por esta enzima es necesaria para la formación y estabilización del colágeno. La reacción ocurre a continuación de la síntesis proteica (como una modificación postraduccional). La proteína es una enzima homodimérica unida a la membrana de las cisternas del retículo endoplasmático rugoso, donde ejerce su acción del lado luminal.

Requiere hierro y vitamina C como cofactores.

Patologías asociadas editar

Un defecto en su cofactor, la vitamina C, se encuentra asociado con el escorbuto.

Referencias editar

↑ Hausmann, E. (1967). «Cofactor requirements for the enzymatic hydroxylation of lysine in a polypeptide precursor of collagen». Biochim. Biophys. Acta 133 (3): 591-598. PMID 6033801. doi:10.1016/0005-2795(67)90566-1.
↑ Rhoads, R.E. and Udenfriend, S. (1968). «Decarboxylation of α-ketoglutarate coupled to collagen proline hydroxylase». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 60 (4): 1473-1478. PMC 224943. PMID 5244754. doi:10.1073/pnas.60.4.1473.

Enlaces externos editar

MeSH: Lysyl+Hydroxylase (en inglés)

Datos: Q368589

[1] Hausmann, E. (1967). «Cofactor requirements for the enzymatic hydroxylation of lysine in a polypeptide precursor of collagen». Biochim. Biophys. Acta 133 (3): 591-598. PMID 6033801. doi:10.1016/0005-2795(67)90566-1.

[2] Rhoads, R.E. and Udenfriend, S. (1968). «Decarboxylation of α-ketoglutarate coupled to collagen proline hydroxylase». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 60 (4): 1473-1478. PMC 224943. PMID 5244754. doi:10.1073/pnas.60.4.1473.

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