Oxalomalato liasa

Oxalomalato liasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.1.3.13
Número CAS	37290-63-4
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La oxalomalato liasa (EC 4.1.3.13) es una enzima que participa en el ciclo del glioxilato, una vía metabólica presente en muchos organismos uni y pluricelulares que permite sintetizar carbohidratos a partir de acetatos provenientes del ciclo de Krebs. Esta enzima cataliza la siguiente reacción química, de la cual se han descrito dos posibles mecanismos:

3-oxalomalato (A)

\rightleftharpoons

glioxilato (B) + oxaloacetato (C)

Esta enzima por lo tanto posee un único sustrato, el 3-oxomalato, y dos productos, el oxaloacetato y glioxilato.

Clasificación editar

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente al grupo de las liasas de oxoácidos que provocan la ruptura de enlaces C-C.

Nomenclatura editar

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 3-oxomalato glioxilato-liasa (formadora de oxaloacetato). Otro nombre por el cual se la conoce es 3-oxalomalato glioxilato-liasa.

Papel biológico editar

Esta enzima, junto con la isocitrato liasa forman el By-Pass metabólico en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos que permite que hongos, protistas y plantas sinteticen glucosa y carbohidratos a partir de acetatos activos provenientes del ciclo de Krebs.^[1]

Referencias editar

↑ Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V; Morgunov, Igor G; Finogenova, Tatiana V; Kondrashova, Marie N (23 de octubre de 2006). «Evolution of glyoxylate cycle enzymes in Metazoa: evidence of multiple horizontal transfer events and pseudogene formation». Biology Direct 1: 31. PMC 1630690. PMID 17059607. doi:10.1186/1745-6150-1-31.

Sekizawa Y, Maragoudakis ME, King TE, Cheldelin VH (1966). «Glutamate biosynthesis in an organism lacking a Krebs tricarboxylic acid cycle. V. Isolation of alpha-hydroxy-gamma-ketoglutarate (HKG) in Acetobacter suboxydans». Biochemistry. 5 (7): 2392-8. PMID 6005666. doi:10.1021/bi00871a032.

Datos: Q7115082

[Kondrashov-1] Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V; Morgunov, Igor G; Finogenova, Tatiana V; Kondrashova, Marie N (23 de octubre de 2006). «Evolution of glyoxylate cycle enzymes in Metazoa: evidence of multiple horizontal transfer events and pseudogene formation». Biology Direct 1: 31. PMC 1630690. PMID 17059607. doi:10.1186/1745-6150-1-31.

[1]