Arginina quinasa

La arginina quinasa (EC 2.7.3.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

Arginina quinasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.3.3
Número CAS	9026-70-4
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

ATP + ADP + + H+
ATP + L-arginina $\rightleftharpoons$ ADP + N^ω-fosfo-L-arginina + H+

Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son el ATP y L-arginina, mientras que sus productos son ADP, N^ω-fosfo-L-arginina y un ion hidrógeno. Esta enzima requiere de iones Mg2+
como cofactor.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas, más específicamente a aquellas transferasas que transfieren grupos que contienen fósforo (fosfotransferasas) con un átomo de nitrógeno como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:L-arginina N^ω-fosfotransferasa. Otros nombres de uso común pueden ser arginina fosfoquinasa, adenosina 5'-trifosfato: L-arginina fosfotransferasa, adenosina 5'-trifosfato-arginina fosfotransferasa, ATP:L-arginina N-fosfotransferasal ATP:L-arginina, y ω-N-fosfotransferasa.

Función biológica

Esta enzima participa en el metabolismo de la arginina y de la prolina, también en algunos organismos participa en el sistema fosfágeno arginina fosfato. Cuidado que en el sistema fosgfageno participa la Creatina Quinasa (2.7.3.2) y no AK (2.7.3.3)

Estudios estructurales

Hacia fines del año 2007, se habían resuelto 8 estructuras para esta clase de enzimas con los siguientes códigos de acceso a PDB: 1BG0 , 1M15 , 1M80 , 1P50 , 1P52 , 1RL9 , 1SD0 , y 2J1Q .

Referencias

• ELODI P, SZORENYI E (1956). «Properties of crystalline arginine-phosphoferase isolated from Crustacean muscle». Acta Physiol. Hung. 9 (4): 367-79. PMID 13339436. 
• MORRISON JF, GRIFFITHS DE, ENNOR AH (1957). «The purification and properties of arginine phosphokinase». Biochem. J. 65 (1): 143-53. PMC 1199841. PMID 13403885. 
• Z; Fancsovits, P; Akos, M; Tóthné Gilán, Z; Hauzman, E; Papp, Z (2006). «[In vitro fertilization at our department. A decade's work in figures and facts (1994-2003)]». Orv. Hetil. 147 (1): 7-14. PMID 16519065. 
• VIRDEN R, WATTS DC, BALDWIN E (1965). «Adenosine 5′-triphosphate–arginine phosphotransferase from lobster muscle: purification and properties». Biochem. J. 94 (3): 536-44. PMC 1206586. PMID 14340045. 

• Datos: Q4789582