Arildialquilfosfatasa

Arildialquilfosfatasa
Identificadores
Símbolo	PTE
Pfam	PF02126
InterPro	IPR001559
SCOP	1dpm
	Estructuras PDB disponibles: 1bf6 B:2-292 1i0d B:44-359 1i0b B:44-359 1jgm A:44-359 1ez2 A:44-359 1dpm A:44-359 1psc A:44-359 1eyw A:44-359 1hzy B:44-359 1qw7 A:44-359 1pta :44-359 1p6c A:44-359 1p6b A:44-359 2d2h A:43-358 2d2j A:43-358 2d2g A:43-358
	[editar datos en Wikidata]

Arildiaquilfosfatasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.1.8.1
Número CAS	117698-12-1
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La arildiaquilfosfatasa (EC 3.1.8.1) (también conocida como organofosforado-hidrolasa o hidrolasa de organofosforados, fosfotriesterasa y paraoxon-hidrolasa) es una enzima que cataliza la hidrólisis de organofosfatos:

un aril dialquil fosfato + H
2O

\rightleftharpoons

dialquil fosfato + un aril alcohol

Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son un arildialquilfosfato y agua, mientras que sus dos productos son un dialquilfosfato y un aril alcohol.

El término organofosfato es un nombre general para diferentes ésteres del ácido fosfórico, y representa a un grupo de los organofosforados. Pueden ser encontrados formando parte de insecticidas, herbicidas y gases nerviosos, entre otros tipos de compuestos. Algunos de los organofosfatos menos tóxicos tienen aplicaciones como solventes, plastificantes y aditivos para extrema presión.

Función editar

Algunas bacterias tales como Pseudomonas diminuta pueden utilizar un plásmido que contiene el gen de la arildialquilfosfatasa. Esta enzima presenta interés por su uso potencial para la detoxificación de desechos industriales y agentes de guerra, y por su capacidad para degradar pesticidas agrícolas tales como el paratión. Actúa específicamente en ésteres trifosfato de organofosfatos sintéticos y en fosfofluoridatos. Esta enzima no parece tener un sustrato natural, y por lo tanto podría haber evolucionado para optimizar la utilización de paraoxón.

Estructura editar

La arildialquilfosfatasa pertenece a la familia de enzimas que poseen un centro binuclear de zinc en su sitio activo.^[1]^[2] Los dos iones de zinc se encuentran coordinados por seis residuos diferentes, de los cuales hasta seis pueden ser histidinas.

Véase también editar

Referencias editar

↑ Scanlan TS, Reid RC (1995). «Evolution in action». Chem. Biol. 2 (2): 71-75. PMID 9383406. doi:10.1016/1074-5521(95)90278-3.
↑ Fletterick RJ, Buchbinder JL, Stephenson RC, Dresser MJ, Pitera JW, Scanlan TS (1998). «Biochemical characterization and crystallographic structure of an Escherichia coli protein from the phosphotriesterase gene family». Biochemistry 37 (15): 5096-5106. PMID 9548740. doi:10.1021/bi971707.

Lecturas adicionales editar

Aldridge WN (1953). «Serum esterases. 1. Two types of esterase (A and B) hydrolysing p-nitrophenyl acetate, propionate and butyrate, and a method for their determination». Biochem. J. 53 (1): 110-7. PMC 1198110. PMID 13032041.
Bosmann HB (1972). «Membrane marker enzymes. Characterization of an arylesterase of guinea pig cerebral cortex utilizing p-nitrophenyl acetate as substrate». Biochim. Biophys. Acta. 276 (1): 180-91. PMID 5047702.
Mackness MI, Thompson HM, Hardy AR, Walker CH (1987). «Distinction between 'A'-esterases and arylesterases. Implications for esterase classification». Biochem. J. 245 (1): 293-6. PMC 1148115. PMID 2822017.
Main AR (1960). «The differentiation of the A-type esterases in sheep serum». Biochem. J. 75: 188-195.

Datos: Q4802705

[PUB00000987-1] Scanlan TS, Reid RC (1995). «Evolution in action». Chem. Biol. 2 (2): 71-75. PMID 9383406. doi:10.1016/1074-5521(95)90278-3.

[PUB00000454-2] Fletterick RJ, Buchbinder JL, Stephenson RC, Dresser MJ, Pitera JW, Scanlan TS (1998). «Biochemical characterization and crystallographic structure of an Escherichia coli protein from the phosphotriesterase gene family». Biochemistry 37 (15): 5096-5106. PMID 9548740. doi:10.1021/bi971707.

[1]

[2]