CMP-cíclico fosfodiesterasa

cCMP fosfodiesterasa
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres 2',3'-nucleótido cíclico 3'-fosfodiesterasa
Símbolo	CNP (HGNC: 2158)
Identificadores; externos	OMIM: 123830 ; EBI: CNP; GeneCards: Gen CNP; UniProt: CNP; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.1.4.37
Locus	Cr. 17 q21
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño	421 (aminoácidos)
Ortólogos
Humano	Ratón
1267
P09543	n/a
NM_033133	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La cCMP fosfodiesterasa (EC 3.1.4.37) es una enzima hidrolasa que cataliza la reacción:^[2]

Nucleósido 2',3'-fosfato cíclico + H₂O $\rightleftharpoons$ nucleósido 2'-fosfato

Pertenece a la familia de las nucleótido cíclico fosfodiesterasas. El nombre aceptado de esta enzima por el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular es 2',3'-nucleótido cíclico 3'-fosfodiesterasa (CNP). La enzima del cerebro actúa sobre el 2',3'-cAMP más rápido que sobre los derivados del CMP o UMP. La enzima del hígado actúa sobre el 2',3'-cCMP más rápido que sobre los derivados de purina y también hidroliza los correspondientes fosfatos 3',5'-cíclicos más lentamente.^[2]

Su localización celular es el melanosoma.^[3]

Funciones

La CNP es una enzima asociada a la mielina que suma el 4% del total la proteína mielina del sistema nervioso central. Se piensa que provoca cambios asociados con la edad significativos.^[4] Tiene habilidad para catalizar la hidrólisis de enlaces fosfodiéster de los nucleótidos 2'-3'-cíclicos a 2'-nucleótidos, aunque las funciones fisiológicas específicas de la enzimas son aun ambiguas.^[5]

Estudios estructurales han revelado que las cuatro clases de CNPs pertenecen a una superfamilia de proteínas. El núcleo catalítico de la CNP consiste en tres hélices alfa y nueve láminas beta. El mecanismo catalítico propuesto para la CNP es similar a la segunda etapa del mecanismo de reacción de la ribonucleasa A.^[6]

La CNP se expresa exclusivamente por los oligodendrocitos en el sistema nerviosos central, y la aparición de la CNP parece ser uno de los primeros eventos en la diferenciación de los oligodendrocitos.^[7] Se cree que la CNP juega un papel crítico en los eventos que conducen a la mielización.^[8]

La CNP también se asocia con los microtúbulos del tejido cerebral y con las células tiroideas FRTL-5. Se ha reportado que tiene una actividad similar a la MAP2, siendo capaz de catalizar la formación de microtúbulos. El borrado de la zona C-terminal o la fosforilación elimina la actividad catalítica de formación de los microtúbulos. La CNP se puede unir a las membranas celulares y podría participar en la regulación de la distribución citoplasmática de los microtúbulos.^[9]

Referencias

↑ «CNP». Archivado desde el original el 24 de octubre de 2012. Consultado el 19 de octubre de 2011.
↑ ^a ^b «ENZYME entry: EC 3.1.4.37». Consultado el 19 de octubre de 2011.
↑ «2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase». Consultado el 19 de octubre de 2011.
↑ Hinman JD, Chen CD, Oh SY, Hollander W, Abraham CR (enero de 2008). «Age-dependent accumulation of ubiquitinated 2',3'-cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase in myelin lipid rafts». Glia 56 (1): 118-33. PMID 17963267. doi:10.1002/glia.20595.
↑ Kursula P (febrero de 2008). «Structural properties of proteins specific to the myelin sheath». Amino Acids 34 (2): 175-85. PMID 17177074. doi:10.1007/s00726-006-0479-7.
↑ Sakamoto Y, Tanaka N, Ichimiya T, Kurihara T, Nakamura KT (febrero de 2005). «Crystal structure of the catalytic fragment of human brain 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase». J. Mol. Biol. 346 (3): 789-800. PMID 15713463. doi:10.1016/j.jmb.2004.12.024.
↑ Kasama-Yoshida H, Tohyama Y, Kurihara T, Sakuma M, Kojima H, Tamai Y (octubre de 1997). «A comparative study of 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase in vertebrates: cDNA cloning and amino acid sequences for chicken and bullfrog enzymes». J. Neurochem. 69 (4): 1335-42. PMID 9326261. doi:10.1046/j.1471-4159.1997.69041335.x.
↑ Gravel M, Peterson J, Yong VW, Kottis V, Trapp B, Braun PE (junio de 1996). «Overexpression of 2',3'-cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase in transgenic mice alters oligodendrocyte development and produces aberrant myelination». Mol. Cell. Neurosci. 7 (6): 453-66. PMID 8875429. doi:10.1006/mcne.1996.0033.
↑ Bifulco M, Laezza C, Stingo S, Wolff J (febrero de 2002). «2',3'-Cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase: a membrane-bound, microtubule-associated protein and membrane anchor for tubulin». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (4): 1807-12. PMC 122275. PMID 11842207. doi:10.1073/pnas.042678799.

Datos: Q5737317

[hugo-1] «CNP». Archivado desde el original el 24 de octubre de 2012. Consultado el 19 de octubre de 2011.

[expasy-2] «ENZYME entry: EC 3.1.4.37». Consultado el 19 de octubre de 2011.

[uniprotkb-3] «2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase». Consultado el 19 de octubre de 2011.

[pmid17963267-4] Hinman JD, Chen CD, Oh SY, Hollander W, Abraham CR (enero de 2008). «Age-dependent accumulation of ubiquitinated 2',3'-cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase in myelin lipid rafts». Glia 56 (1): 118-33. PMID 17963267. doi:10.1002/glia.20595.

[pmid17177074-5] Kursula P (febrero de 2008). «Structural properties of proteins specific to the myelin sheath». Amino Acids 34 (2): 175-85. PMID 17177074. doi:10.1007/s00726-006-0479-7.

[pmid15713463-6] Sakamoto Y, Tanaka N, Ichimiya T, Kurihara T, Nakamura KT (febrero de 2005). «Crystal structure of the catalytic fragment of human brain 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase». J. Mol. Biol. 346 (3): 789-800. PMID 15713463. doi:10.1016/j.jmb.2004.12.024.

[pmid9326261-7] Kasama-Yoshida H, Tohyama Y, Kurihara T, Sakuma M, Kojima H, Tamai Y (octubre de 1997). «A comparative study of 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase in vertebrates: cDNA cloning and amino acid sequences for chicken and bullfrog enzymes». J. Neurochem. 69 (4): 1335-42. PMID 9326261. doi:10.1046/j.1471-4159.1997.69041335.x.

[pmid8875429-8] Gravel M, Peterson J, Yong VW, Kottis V, Trapp B, Braun PE (junio de 1996). «Overexpression of 2',3'-cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase in transgenic mice alters oligodendrocyte development and produces aberrant myelination». Mol. Cell. Neurosci. 7 (6): 453-66. PMID 8875429. doi:10.1006/mcne.1996.0033.

[pmid11842207-9] Bifulco M, Laezza C, Stingo S, Wolff J (febrero de 2002). «2',3'-Cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase: a membrane-bound, microtubule-associated protein and membrane anchor for tubulin». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (4): 1807-12. PMC 122275. PMID 11842207. doi:10.1073/pnas.042678799.

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