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Complejo Dineina

La dineína es, junto con la kinesina, la proteína motora más importante asociada a los microtúbulos. Proteína enorme, 9 a 10 cabezas grandes, globulares, generadoras de fuerza. La dineína se mueve hacia el "extremo menos" (Minus End) del microtúbulo (movimiento retrógrado). La dineína es clave en el transporte retrógrado de sustancias en la célula. Este hecho reviste gran importancia en el axón neuronal, y en el movimiento de cilios y flagelos. Generador de fuerza para el movimiento del cromosoma durante la mitosis.

Índice

Técnicas que han permitido su estudioEditar

Típicamente ha sido estudiado en fragmentos celulares ricos en microtúbulos y con un transporte vesicular altamente ordenado y frecuente: esto es, en los axónes de neuronas, más frecuentemente en el calamar gigante. Las técnicas más empleadas para su estudio han sido: las puramente morfológicas, como la microscopía electrónica de barrido o de transmisión; las bioquímicas, como la electroforesis; las biofísicas, como la trampa óptica; las de inmunomarcaje por fluorescencia o enzimas; y las genéticas, por deleción de dominios proteicos o mediante animales knockout

Estructura molecularEditar

La dineína es una molécula de estructura similar a la kinesina: consta de dos cadenas pesadas idénticas que conforman dos cabezas globulares y de un número variable de cadenas intermedias y de cadenas ligeras. Se sugiere que la actividad de hidrólisis de ATP, fuente de energía de la célula, se encuentra en las cabezas globulares. La dineína transporta vesículas y orgánulos, por lo que debe interaccionar con sus membranas, y, para interactuar con ellas, requiere de un complejo proteico, de cuyos elementos cabe destacar la dinactina.

Posicionamiento del huso mitótico

Dineína citoplásmico posiciona el uso al lado del sitio de citocinesis anclándose a la corteza celular y jalando los microtúbulos astrales proveniendo del centrosomo.[1]​ [2][3]​Levaduras incipientes han sido un organismo modelo poderoso para estudiar este proceso y han mostrado que dineína están dirigidos hacia los extremos positivos de los microtúbulos astrales y entregados a la corteza celular via un mecanismo descargador.[4][5]

TiposEditar

Además de las dineínas citoplasmáticas antes descritas, las dineínas axonémicas son cruciales en el mantenimiento de la estructura y funcionalidad de los flagelos. Estructuralmente, las dineínas del axonema son más complejas que las citoplasmáticas.

Cilios y flagelosEditar

La importancia de la dineína radica en su relación directa con el movimiento de los cilios y los flagelos. Encontramos la parte basal de la dineína unida a un microtúbulo, y la cabeza unida a otro microtúbulo que conforma el par adyacente. En este caso el movimiento de la dineína axonémica se ve frustrado pues los pares de microtúbulos que conforman el axonema están anclados mediante una proteína denominada nexina. De este modo un par de microtúbulos se desliza sobre el otro provocando que toda la estructura del axonema se doble.

La regulación del movimiento coordinado de cilios y flagelos es todavía un terreno desconocido.

Véase tambiénEditar

ReferenciasEditar

  1. Eshel D, Urrestarazu LA, Vissers S, Jauniaux JC, van Vliet-Reedijk JC, Planta RJ, Gibbons IR (December 1993). «"Cytoplasmic dynein is required for normal nuclear segregation in yeast"». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. PMID 8248224. |pmid= incorrecto (ayuda). doi:10.1073/pnas.90.23.11172. |doi= incorrecto (ayuda). 
  2. Li YY, Yeh E, Hays T, Bloom K (November 1993). «"Disruption of mitotic spindle orientation in a yeast dynein mutant".». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. PMID 8234262. |pmid= incorrecto (ayuda). doi:10.1073/pnas.90.21.10096. 
  3. Carminati JL, Stearns T (August 1997). «"Microtubules orient the mitotic spindle in yeast through dynein-dependent interactions with the cell cortex".». The Journal of Cell Biology. PMID 9245791. |pmid= incorrecto (ayuda). doi:10.1083/jcb.138.3.629. |doi= incorrecto (ayuda). 
  4. Lee WL, Oberle JR, Cooper JA (February 2003). «"The role of the lissencephaly protein Pac1 during nuclear migration in budding yeast"». The Journal of Cell Biology. PMID 12566428. doi:10.1083/jcb.200209022. 
  5. Lee WL, Kaiser MA, Cooper JA (January 2005). «"The offloading model for dynein function: differential function of motor subunits"». The Journal of Cell Biology. PMID 15642746. doi:10.1083/jcb.200407036. |doi= incorrecto (ayuda). 

Enlaces externosEditar