Alcano 1-monooxigenasa
La alcano 1-monooxigenasa (EC 1.14.15.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
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Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 1.14.15.3 | |||
| Número CAS | 9059-16-9 | |||
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| PMC (Búsqueda) |
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Por lo tanto los sustratos de esta enzima son un alcano, rubredoxina reducida y oxígeno molecular, mientras que sus productos son un alcohol primario, rubredoxina oxidada y agua.
Clasificación editar
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de compuestos como dadores de electrones, con la incorporación o reducción de oxígeno, utilizando una sulfoferroproteína como uno de los dadores y con incorporación de un átomo de oxígeno en el otro dador.
Nomenclatura editar
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es alcano, rubredoxina-reducida:oxígeno 1-oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser alcano 1-hidroxilasa, omega-hidroxilasa, ácido graso omega-hidroxilasa, alcano monooxigenasa, 1-hidroxilasa, alcano hidroxilasa y AlkB.
Estructura y función editar
Contiene un sitio activo formado por un dihierro. Se la ha observado actuando sobre alcanos de entre 6 a 12 carbonos.
El sistema alcano hidroxilasa de Pseudomonas oleovorans se encuentra codificado en un plásmido, y se encuentra formado por tres componentes. La alcano 1-monooxigenasa, el componente catalítico; es una proteína integral de membrana que contiene tres átomos de hierro no-heme en estado de oxidación +2. Este sistema transfiere un átomo de oxígeno desde el oxígeno molecular al carbono terminal de hidrocarburos alifáticos de entre 6 a 12 carbonos, conduciendo a la formación de un alcohol primario. El otro átomo de oxígeno se reduce por medio de electrones suministrados por una reductasa de rubredoxina dependiente de NAD, a través del transportador de electrones rubredoxina 2.
Este sistema permite a las bacterias utilizar alcanos como fuente de carbono y energía. Y resulta de interés biotecnológico en procesos de biorremediación.
Referencias editar
- McKenna EJ, Coon MJ (1970). «Enzymatic omega-oxidation. IV. Purification and properties of the omega-hydroxylase of Pseudomonas oleovorans». J. Biol. Chem. 245 (15): 3882-9. PMID 4395379.
- Cardini G, Jurtshuk P (1970). «The enzymatic hydroxylation of n-octane by Corynebacterium sp strain 7E1C». J. Biol. Chem. 245 (11): 2789-96. PMID 4317878.
- Peterson JA, Kusunose M, Kusunose E, Coon MJ (1967). «Enzymatic omega-oxidation. II. Function of rubredoxin as the electron carrier in omega-hydroxylation». J. Biol. Chem. 242 (19): 4334-40. PMID 4294330.
Datos: Q3608928
