Arseniato reductasa (glutarredoxina)

La arseniato reductasa (glutarredoxina) (EC 1.20.4.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

Arseniato reductasa (glutarredoxina)
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.20.4.1
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

arseniato + glutarredoxina $\rightleftharpoons$ arsenito + glutarredoxina disulfuro + H
2O

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son el arseniato y glutarredoxina, mientras que sus tres productos son el arsenito, disulfuro de glutarredoxina y agua.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan sobre fósforo o arsénico como donantes de electrones y con un disulfuro como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es glutarredoxina:arseniato oxidorreductasa.

Papel biológico

La enzima forma parte de un sistema para la detoxificación del arseniato. Aunque el arsenito formado es más tóxico que el arseniato, puede ser expulsado de algunas bacterias por medio de una proteína transportadora de arsenito dependiente de ATP (ATPasa transportadora de arsenito EC 3.6.3.16); en otros organismos, el arsenito puede ser metilado por la arsenito metiltransferasa (EC 2.1.1.137), iniciando una vía metabólica hacia compuestos de arsénico no tóxicos.

Estudios estructurales

Hasta el año 2007 se habían resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, las cuales poseen los siguientes códigos de acceso a PDB:

1RXE, 1RXI, 1S3C, 1S3D, 1SD8, 1SD9, 1SJZ, 1SK0, 1SK1, 1SK2, 1Z2D, and 1Z2E.

Referencias

• Gladysheva T, Liu J, Rosen BP (1996). «His-8 lowers the pKa of the essential Cys-12 residue of the ArsC arsenate reductase of plasmid R773». J. Biol. Chem. 271 (52): 33256-60. PMID 8969183. doi:10.1074/jbc.271.52.33256. 
• Gladysheva TB, Oden KL, Rosen BP (1994). «Properties of the arsenate reductase of plasmid R773». Biochemistry. 33 (23): 7288-93. PMID 8003492. doi:10.1021/bi00189a033. 
• Holmgren A, Aslund F (1995). «Glutaredoxin». Methods Enzymol. 252: 283-92. PMID 7476363. doi:10.1016/0076-6879(95)52031-7. 
• Silver S; Garber, Eric A. E.; Armes, L. Gene; Chen, Chih-Ming; Fuchs, James A.; Silver, Simon (1994). «Arsenate reductase of Staphylococcus aureus plasmid PI258». Biochemistry 33 (23): 7294-7299. PMID 8003493. doi:10.1021/bi00189a034. 
• Krafft T, Macy JM (1998). «Purification and characterization of the respiratory arsenate reductase of Chrysiogenes arsenatis». Eur. J. Biochem. 255 (3): 647-53. PMID 9738904. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2550647.x. 
• Martin JL (1995). «Thioredoxin--a fold for all reasons». Structure. 3 (3): 245-50. PMID 7788290. doi:10.1016/S0969-2126(01)00154-X. 
• Messens J, Hayburn G, Desmyter A, Laus G, Wyns L (1999). «The essential catalytic redox couple in arsenate reductase from Staphylococcus aureus». Biochemistry. 38 (51): 16857-65. PMID 10606519. doi:10.1021/bi9911841. 
• Radabaugh TR, Aposhian HV (2000). «Enzymatic reduction of arsenic compounds in mammalian systems: reduction of arsenate to arsenite by human liver arsenate reductase». Chem. Res. Toxicol. 13 (1): 26-30. PMID 10649963. doi:10.1021/tx990115k. 
• Sato T, Kobayashi Y (1998). «The ars operon in the skin element of Bacillus subtilis confers resistance to arsenate and arsenite». J. Bacteriol. 180 (7): 1655-61. PMC 107075. PMID 9537360. 
• Shi J, Vlamis-Gardikas A, Aslund F, Holmgren A, Rosen BP (1999). «Reactivity of glutaredoxins 1, 2, and 3 from Escherichia coli shows that glutaredoxin 2 is the primary hydrogen donor to ArsC-catalyzed arsenate reduction». J. Biol. Chem. 274 (51): 36039-42. PMID 10593884. doi:10.1074/jbc.274.51.36039. 

• Datos: Q25411743