Diferencia entre revisiones de «Aminoácido»
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[[Archivo:AminoAcidball.svg|thumb|300px|Estructura básica de un aminoácido]]
Un '''aminoácido''', como su nombre indica, es una [[molécula orgánica]] con un grupo [[amino]] (-NH<sub>2</sub>) y un grupo [[carboxilo]] (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las [[proteína]]s. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera [[agua]] formando un [[enlace peptídico]]. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un [[dipéptido]]. Si se une un tercer aminoácido se forma un [[tripéptido]] y así, sucesivamente, para formar un [[polipéptido]]. Esta reacción ocurre de manera natural en los [[ribosoma]]s, tanto los que están libres en el [[citosol]] como los asociados al [[retículo endoplasmático]].
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son '''alfa-aminoácidos''', lo que indica que el grupo amino está unido al [[carbono]] alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo [[amino]], a un [[hidrógeno]] y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo entre 20 forman parte de las proteínas y tienen [[codón|codones]] específicos en el [[código genético]].
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas [[polipéptido]]s o simplemente [[péptido]]s, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la [[masa molecular]] total supera las 5.000 [[uma]].
== Estructura general de un aminoácido ==
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul).
[[Archivo:AA-structure.png|center|300px]]
donde "R" representa la ''cadena lateral'', específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina '''alfa-aminoácidos''', debido a que el grupo amino (–NH<sub>2</sub>) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos [[grupos funcionales]] poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de [[pH]]; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
[[Archivo:Zuiterrionball.svg|center|600px]]
Los aminoácidos a pH bajo ([[ácido]]) se encuentran mayoritariamente en su forma [[catión]]ica (con carga positiva), y a pH alto ([[básico]]) se encuentran en su forma [[anión]]ica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o [[zwitterión]].
== Clasificación ==
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más comunes.
=== Según las propiedades de su cadena ===
[[Archivo:Amino Acids Venn Diagram.png|right|frame|Otra forma de clasificar los aminoacidos de acuerdo a su cadena lateral.]]
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
*[[Neutros polares]], [[molécula polar|polares]] o [[hidrófilo]]s : Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y).
*[[Neutros no polares]], [[apolar]]es o [[hidrófobo]]s: Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W).
*Con carga negativa, o [[ácido]]s: Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E).
*Con carga positiva, o [[base (química)|básicos]]: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).
*Aromáticos: Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptófano (Trp,W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
=== Según su obtención ===
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama [[Aminoácidos esenciales|esenciales]]; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
*[[Valina]] (Val)
*[[Leucina]] (Leu)
*[[Treonina]] (Thr)
*[[Lisina]] (Lys)
*[[Triptófano]] (Trp)
*[[Histidina]] (His)
*[[Fenilalanina]] (Phe)
*[[Isoleucina]] (Ile)
*[[Arginina]] (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos)
*[[Metionina]] (Met)
=== Según su capacidad de sintesis ===
aminoacidos esenciales o indispensables: los organismos superiores no los sintetizan, es necesario incluirlos en la dieta. Estos son:
*[[Valina]] (Val)
*[[Leucina]] (Leu)
*[[Metionina]] (Met)
*[[Triptófano]] (Trp)
*[[Histidina]] (His)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como '''no esenciales''' y son:
*[[Alanina]] (Ala)
*[[Prolina]] (Pro)
*[[Glicina]] (Gly)
*[[Serina]] (Ser)
*[[Cisteína]] (Cys)
*[[Asparagina]] (Asn)
*[[Glutamina]] (Gln)
*[[Tirosina]] (Tyr)
*[[Ácido aspártico]] (Asp)
*[[Ácido glutámico]] (Glu)
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas que no son siempre exclusivas para cada aa. El aa número 21 es la [[Selenocisteína]] que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la [[Pirrolisina]], que aparece solo en [[Archaea|arqueas]] (o arqueobacterias).
== Aminoácidos codificados en el genoma ==
Los aminoácidos ''proteicos'', ''canónicos'' o ''naturales'' son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20:
[[alanina]], [[arginina]], [[asparagina]], [[aspartato]], [[cisteína]], [[fenilalanina]], [[glicina]], [[glutamato]], [[glutamina]], [[histidina]], [[isoleucina]], [[leucina]], [[lisina]], [[metionina]], [[prolina]], [[serina]], [[tirosina]], [[treonina]], [[triptófano]] y [[valina]].
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el [[código genético]] tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: [[selenocisteína]] y [[pirrolisina]].<ref>[http://web.utah.edu/unews/releases/02/may/amino.html 22nd Amino Acid Reflects Genetic Versatility
University of Utah Geneticists Write Science Commentary on Discovery], Universidad de Utah</ref><ref>[http://ciencia15.blogalia.com/historias/1245 Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina], Ciencia15</ref><ref>[http://fai.unne.edu.ar/biologia/adn/adntema2.htm Síntesis Proteica], Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del Nordeste.</ref>
== Aminoácidos no proteicos ==
Existen ademas de los 20 aminoácidos proteicos alrededor de 150 adicionales que no se consideran proteicos aunque aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la [[hidroxiprolina]].
Algunos aminoácidos no proteicos actúan como [[neurotransmisor]]es, [[vitamina]]s, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico ([[GABA]]) o la [[biotina]].
== Propiedades ==
* Ácido-básicas.
: Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se [[ionización|ioniza]]. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias [[anfótero|anfóteras]].
:Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su [[punto isoeléctrico]]. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
: Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias [[tampón]].
* Ópticas.
:Todos los aminoácidos excepto la [[glicina]] tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en [[sentido horario]]), el compuesto se denomina '''[[dextrógiro]]''', mientras que si se desvía a la izquierda ([[sentido antihorario]])se denomina [[levógiro]]. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas [[enantiómero|enantioméricas]] (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
:Estructuralmente, las dos posibles formas [[enantiómero|enantioméricas]] de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
* Químicas.
: Las que afectan al [[grupo carboxilo]], como la [[descarboxilación]].
: Las que afectan al [[grupo amino]], como la [[desaminación]].
: Las que afectan al grupo R.
== Reacciones de los aminoácidos ==
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el [[piridoxal-P]] formando una [[base de Schiff]] o [[aldimina]]. De ahí en adelante la transformación depende de las [[enzima]]s, las cuales tienen en común el uso de la [[coenzima]] [[piridoxal-fosfato]]. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
# la [[transaminación]] ([[transaminasa]]): Necesita la participación de un [[α-cetoácido]].
# la [[descarboxilación]]
# la [[racemización]]: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de un ser vivo los aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.
== Notas ==
<references/>
== Véase también ==
*[[Nomenclatura de aminoácidos]]
*[[Aminoácidos esenciales]]
*[[Anexo:Aminoácidos]]
== Referencias bibliográficas ==
*Rodríguez-Sotres, Rogelio. ''La estructura de las proteínas''. Consultado el 11/1/2002.
* ''Leninhger Principios de bioquímica'', Omega, Barcelona, 2000.
* ''Pato Pino Bioquímica II'', Alfa, Buenos Aires, 2008.
== Enlaces externos ==
{{commons|Aminoacids}}
*[http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html Estructura de las proteínas]
<!--* [http://isoelectric.ovh.org Protein isoelectric point according amino acids charge]-->
{{bueno|en}}
[[Categoría:Código ATC B]]
[[Categoría:Aminoácidos| ]]
[[Categoría:Sustitutos del plasma]]
[[ar:حمض أميني]]
[[bg:Аминокиселина]]
[[bn:অ্যামিনো অ্যাসিড]]
[[bs:Aminokiselina]]
[[ca:Aminoàcid]]
[[cs:Aminokyseliny]]
[[da:Aminosyre]]
[[de:Aminosäuren]]
[[el:Αμινοξύ]]
[[en:Amino acid]]
[[eo:Aminoacido]]
[[et:Aminohapped]]
[[eu:Aminoazido]]
[[fa:اسید آمینه]]
[[fi:Aminohappo]]
[[fo:Aminosýra]]
[[fr:Acide aminé]]
[[ga:Aimínaigéad]]
[[gl:Aminoácido]]
[[he:חומצת אמינו]]
[[hi:अमीनो अम्ल]]
[[hr:Aminokiselina]]
[[hu:Aminosav]]
[[id:Asam amino]]
[[io:Amin-acido]]
[[is:Amínósýra]]
[[it:Amminoacido]]
[[ja:アミノ酸]]
[[ka:ამინომჟავა]]
[[ko:아미노산]]
[[ku:Tirşiyên emînî]]
[[la:Acidum aminicum]]
[[lb:Aminosaier]]
[[lt:Aminorūgštis]]
[[lv:Aminoskābes]]
[[mk:Амино киселина]]
[[ms:Asid amino]]
[[nl:Aminozuur]]
[[nn:Aminosyre]]
[[no:Aminosyre]]
[[nov:Amino-aside]]
[[oc:Aminoacid]]
[[om:Amino Acid]]
[[pl:Aminokwasy]]
[[ps:امينو اسيد]]
[[pt:Aminoácido]]
[[ro:Aminoacizi]]
[[ru:Аминокислоты]]
[[sh:Aminokiselina]]
[[simple:Amino acid]]
[[sk:Aminokyselina]]
[[sl:Aminokislina]]
[[sq:Aminoacidet]]
[[sr:Аминокиселина]]
[[su:Asam amino]]
[[sv:Aminosyra]]
[[ta:அமினோ அமிலம்]]
[[te:ఎమైనో ఆమ్లాలు]]
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[[th:กรดอะมิโน]]
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[[vi:Axít amin]]
[[vls:Aminozuur]]
[[zh:氨基酸]]
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