Diferencia entre revisiones de «Anticuerpo»
Contenido eliminado Contenido añadido
Sin resumen de edición |
m Revertidos los cambios de 69.79.249.174 (disc.) a la última edición de 190.22.113.135 |
||
Línea 3:
Los '''anticuerpos''' (también conocidos como '''inmunoglobulinas'''<ref name="pmid8450761">{{cita publicación |autor=Litman GW, Rast JP, Shamblott MJ, ''et al'' |título=Phylogenetic diversification of immunoglobulin genes and the antibody repertoire |revista=Mol. Biol. Evol. |volumen=10 |número=1 |páginas=60–72 |año=1993 |pmid=8450761 |doi=}}</ref>) son [[glucoproteína]]s del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la [[sangre]] o en otros fluidos corporales de los [[vertebrado]]s, disponiendo de una forma idéntica que actúa como [[receptor celular|receptor]] de los [[Células B|linfocitos B]] y son empleados por el [[sistema inmunitario]] para identificar y neutralizar elementos extraños tales como [[bacteria]]s, [[virus]] o [[parásito]]s.
El anticuerpo típico esta constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes [[cadena pesada|cadenas pesadas]] y dos [[cadena ligera de inmunoglobulina|cadenas ligeras]] de menor tamaño, que forman, por ejemplo, [[monómero]]s con una unidad, [[dímero]]s con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de [[leucocito]] denominado [[linfocito B]]. Existen distintas modalidades de anticuerpo, [[isotipo (biología)|isotipos]], basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en [[mammalia|mamíferos]] que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune
Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy semejante, una pequeña región del ápice de la [[proteína]] es extremadamente variable, lo cual permite la existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como [[antígeno]].<ref name=Janeway5>{{cita libro | autor= [[Charles Janeway|Janeway CA, Jr]] ''et al'' | título= Immunobiology. | edición= 5th ed. | editorial= Garland Publishing | año= 2001 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=imm.TOC&depth=10 | isbn= 0-8153-3642-X }}</ref> Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente elevada de [[antígeno]]s. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina [[epítopo]]. Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica que se denomina [[enzima|adaptación inducida]], que permite a los anticuerpos identificar y unirse solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que componen un [[organismo]].
El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo ''marca'' para ser atacado por otras partes del [[sistema inmunitario]]. Los anticuerpos también pueden neutralizar sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un [[patógeno]] necesaria para que éste provoque una [[infección]].
La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera por combinaciones al azar de un juego de segmentos [[gen]]éticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o ''paratopos''), que posteriormente sufren [[mutaciones]] aleatorias en esta zona del gen del anticuerpo, lo cual origina una diversidad aún mayor.<ref name=Market/><ref name=diaz>{{cita publicación |autor=Diaz M, Casali P |título=Somatic immunoglobulin hypermutation |revista=Curr Opin Immunol |volumen=14 |número=2 |páginas=235–40 |año=2002 |pmid=11869898 |doi=10.1016/S0952-7915(02)00327-8}}</ref> Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como [[conmutación de clase de inmunoglobulina]] que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica para el antígeno diana. Esto posibilita que un solo anticuerpo pueda ser usado por las diferentes partes del sistema inmune. La producción de anticuerpos es la función principal del [[inmunidad humoral|sistema inmunitario humoral]].<ref name=Pier>{{cita libro | autor= Pier GB, Lyczak JB, Wetzler LM | título= Immunology, Infection, and Immunity | editorial= ASM Press| año= 2004 | isbn= 1-55581-246-5}}</ref>
== Anticuerpos, inmunoglobulinas y gammaglobulinas ==
[[Archivo:Electrophoresis.png|thumb|right|250px|Representación de una [[electroforesis]] de las [[proteína]]s del [[suero sanguíneo]]]]
En general, como ya se dijo en la introducción, se considera que anticuerpo e inmunoglobulina son sinónimos, haciendo referencia el primer término a la función, mientras que el segundo alude a la estructura. El término gammaglobulina se debe a las propiedades [[electroforesis|electroforéticas]] de las inmunoglobulinas solubles en [[suero sanguíneo|suero]], si bien algunas inmunoglobulinas migran con las fracciones alfa, beta e incluso con la [[albúmina]] (Peña, 1998).▼
▲[[electroforesis|electroforéticas]] de las inmunoglobulinas solubles en [[suero sanguíneo|suero]], si bien algunas inmunoglobulinas migran con las fracciones alfa, beta e incluso con la [[albúmina]] (Peña, 1998).
== Historia ==
| |||