Diferencia entre revisiones de «Alcohol-deshidrogenasa»
Contenido eliminado Contenido añadido
m Revertidos los cambios de 189.143.197.72 a la última edición de RedBot |
|||
Línea 194:
[[Imagen:active site3.jpg|500px]]
El sitio activo consiste en cojudos cara de culos UMSS Bad_lobo@hotmail.com no saquen informacion de esta web cojudines un átomo de zinc, His-67, Cys-174, Cys-46, Ser-48, His-51, Ile-269, Val-292, Ala-317, y Phe-319. El zinc coordina al sustrato (alcohol). El zinc es coordinado por Cys-146, Cys-174, y His-67. Phe-319, Ala-317, His-51, Ile-269 y Val-292 estabilizan la NAD<sup>+</sup> formando [[puente de hidrógeno|puentes de hidrógeno]]. His-51 y Ile-269 forman puentes de hidrógeno con los alcoholes en la nicotinamida ribosa. Phe-319, Ala-317 y Val-292 forman puentes de hidrógeno con la [[amida]] en NAD<sup>+</sup>.<ref>Hammes-Schiffer, Sharon and Benkoviv, Stephen J. Relating Protein Motion to Catalysis. Annual Review of Biochemistry. 75(2006):519-41</ref>
== ADH en levaduras y bacterias UMSS NO SAQUEN INFORMACION DE ESTA WEB BAD_LOBO@HOTMAIL.COM ==
A diferencia de los humanos, las levaduras y las bacterias no fermentan [[glucosa]] para obtener [[ácido láctico|lactato]]. En cambio, fermentan glucosa para obtener etanol y CO<sub>2</sub>.
| |||