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Línea 84: La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la [[calorimetría]] (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor. El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. ~~lo cual se podian decir que~~ Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de [[triptófano]]s y [[tirosina]]s, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, [[espectroscopia]] infrarroja, [[resonancia magnética nuclear]],... Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como [[urea]], [[cloruro de guanidinio]], [[tiocianato de guanidinio]], [[alcohol]]es,...). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie. La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así, enfermedades como el [[Alzheimer]] o el [[Parkinson]] están relacionadas con la formación de [[amiloide]]s (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de [[fármaco]]s que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.

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