Diferencia entre revisiones de «Cinética enzimática»

Entre las enzimas que presentan este mecanismo podemos encontrar la [[glutation S-transferasa]],<ref>Dirr H, Reinemer P, Huber R. ''X-ray crystal structures of cytosolic glutathione S-transferases. Implications for protein architecture, substrate recognition and catalytic function.'' Eur J Biochem. 1994 Mar 15;220(3):645-61. PMID 8143720</ref> la [[dihidrofolato reductasa]]<ref>Stone SR, Morrison JF. ''Dihydrofolate reductase from Escherichia coli: the kinetic mechanism with NADPH and reduced acetylpyridine adenine dinucleotide phosphate as substrates.'' Biochemistry. 1988 Jul 26;27(15):5493-9. PMID 3052577</ref> y la [[ADN polimerasa]].<ref>Fisher PA. ''Enzymologic mechanism of replicative DNA polymerases in higher eukaryotes.'' Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1994;47:371-97. PMID 8016325</ref> Los siguientes enlaces muestran animaciones del mecanismo de complejo ternario de la dihidrofolato reductasa ^{<big>[[Cinética enzimática#Notas|'''β''']]</big>} y de la ADN polimerasa ^{<big>[[Cinética enzimática#Notas|'''γ''']]</big>}.

 

Como se puede apreciar en la figura de la derecha, las enzimas con un mecanismo de ping-pong pueden presentar dos estados, la conformación normal (E) y la conformación modificada químicamente (E*) o conformación [[reacción intermedia|intermedia]]. En este tipo de mecanismo, el sustrato A se une a la enzima E, que pasa a un estado intermedio E*, por ejemplo, por transferencia de un grupo químico al centro activo de la enzima, pudiendo ya ser liberado en forma de producto P. Únicamente cuando el sustrato A ya ha sido liberado del centro activo de la enzima puede unirse el sustrato B, que devuelve a la enzima modificada E* a su estado original E, y liberarlo en forma de producto Q. Si fijamos la concentración de A y variamos la de B, y representamos gráficamente una enzima con mecanismo de ping-pong en un [[diagrama de Lineweaver-Burke]], obtendremos una serie de rectas paralelas entre sí.